德国应用化学：发现酶促不对称合成N-取代1,2-氨基醇新方法
手性N-取代1，2-氨基醇是许多天然产物和药物的关键结构单元，也作为手性催化剂、手性配体或手性助剂应用于复杂分子的不对称合成。但是，现有的合成方法存在反应条件比较苛刻、区域/立体选择性较差等不足，开发高效、绿色不对称合成手性N-取代1，2-氨基醇的新方法具有应用价值。近期，中国科学院天津工业生物技术研究所生物催化与绿色化工研究团队利用亚胺还原酶和苯甲醛裂解酶
ESSA与安斯泰来合作：启动雄激素受体N-末端结构域抑制剂EPI-7386 II期临床!
EPI-7386抑制雄激素受体N-末端结构域，Xtandi抑制雄激素受体配体结合结构域。2种疗法联合应用，将同时靶向作用于雄激素受体的2端，带来更深入和更广泛的抑制作用。
ACS子刊：新冠病毒N蛋白与α突触核蛋白相互作用，促进淀粉样纤维形成
如今，在一项新的研究中，来自荷兰屯特大学的研究人员发现至少在试管中，SARS-CoV-2的N蛋白与一种称为α突触核蛋白（α-synuclein）的神经元蛋白相互作用，并加速淀粉样纤维的形成，而所形成的淀粉样纤维是与帕金森病有关的病理性蛋白束。
机械驱动的 YAP 核定位可以通过间充质干细胞中的 N-钙粘蛋白连接逆转
间充质干细胞的分化途径是基于机械感应的累积效应。从细胞被其他细胞包围的早期开始，一直到细胞被细胞外基质包围的后期，细胞的机械微环境在发育过程中会发生很大的变化。
:黄超兰与高福团队描绘新冠刺突蛋白糖基化图谱, 揭示“O-Follow-N”糖基化新规律
蛋白质糖基化修饰是生物体内最重要的翻译后修饰之一，发生在细胞50%-70%的蛋白上。病毒囊膜蛋白的糖基化修饰具有广泛的功能，包括调控蛋白质稳定性、病毒的趋向性、和保护潜在的抗原表位免受免疫监视等。深入了解新型冠状病毒（SARS-CoV-2）刺突蛋白（Spike， S）的糖基化修饰对于新型冠状病毒肺炎（COVID-19）发病机制的探索，
蛋白质N-端选择性仿生转氨化合成抗HIV药物研究取得进展
蛋白质的定点修饰是通过化学反应对蛋白质特定位点进行修饰，从而达到对蛋白质改性或对其进行标记等一系列目的。蛋白质的定点修饰对反应条件严格：反应需在水相溶液中进行，同时蛋白质其它侧链基团不参与反应。近日，上海交通大学特别研究员王平课题组与中国科学院昆明动物研究所研究员郑永唐课题组合作，发展了一种由仿生的邻醌介导对蛋白N-端进行选择性修饰的
研究揭示N-糖基化修饰促进灵芝免疫调节蛋白的抗炎活性及其作用机制
Food & Function （2021，12， 3393-3404）在线发表上海交通大学农业与生物学院周选围教授课题组的研究论文“N-Glycosylated Ganoderma lucidum immunomodulatory protein improved anti-inflammatory activity via
研究发现首个可抑制COVID-19补体过度激活的全人源新冠病毒N蛋白抗体
新型冠状病毒肺炎（COVID-19）疫情给人民健康与生活带来了严峻挑战。流行病学分析显示，该病重症患者死亡率高达49%。多个临床实验数据表明：抑制补体的过度激活将有助于改善重症患者的临床预后。研究表明，SARS-CoV-2核衣壳蛋白（nucleocapsid，N蛋白）能通过MASP-2激活补体系统加剧COVID-19患者的肺部损伤。尽管目前针对该疾病重症化进
转录因子调控原钙粘蛋白三维基因组机制研究取得重要进展
牛津大学出版社出版的、国际权威学术期刊《核酸研究》在线发表了上海交通大学系统生物医学研究院比较生物医学中心教授吴强团队以“Mechanism of REST/NRSF Regulation of Clustered Protocadherin Alpha Genes”为题目的最新成果，揭示了转录因子REST结合DNA模式和调控原钙粘蛋