:一种治疗头疼药物可缓解神经变性疾病
日本名古屋大学一个研究小组日前在《自然—医学》杂志网络版上报告说，治疗头疼的药物“那拉曲坦”可以缓解可引起肌肉萎缩的神经变性疾病的症状。 神经变性疾病是由于蛋白质在神经细胞内外异常蓄积，导致细胞出现障碍并死亡。脊髓延髓肌萎缩症是一种典型的神经变性疾病，只有男性才会发病，其病程呈缓慢、渐进趋势，引起运动神经元的退化性功能紊乱，包括对称性肢体近端肌肉无力、萎缩，吞咽及发音困难等。
J Neurosci：揭示治疗神经变性疾病的关键蛋白质
近日，来自曼彻斯特大学的研究者揭示了神经细胞如何向大脑“发电报”的内在分子机制，研究发现或许为神经变性疾病的治疗提供新思路，相关研究成果刊登在了国际著名杂志Journal of Neuroscience上。 研究团队表示，如果轴突不能正常发育，这就会导致先天性疾病，如智力损伤等。
J Clin Invest：炎症因子或可增加衰老视网膜变性可能
7月16日，J Clin Invest.杂志在线报道高水平的炎症因子和缺乏神经保护性因子可能是与衰老有关的视网膜变性的重要诱因。 由多个基因影响的细胞过程的异常和整个生命进程中各种细胞损伤的积累，决定着与衰老有关的疾病的进展，但其复杂的病因知之甚少。 有丝分裂后神经元，如与视网膜色素上皮相邻的上皮细胞和视网膜感光细胞，特别容易受到细胞衰老的影响，这可促进与衰老有关的视网膜变性（ARD）。
Nat Struct & Mol Biol：揭秘关键蛋白的功能或可开发癌症及神经变性疾病的潜在疗法
2013年6月1日 讯 /生物谷BIOON/ --近日，刊登在国际著名杂志Nature Structural & Molecular Biology上的一篇研究报告中，来自弗吉尼亚联邦大学的研究者通过研究一种名为Hsp70的主要负责蛋白质平衡的关键分子，揭示了其如何结合到另外一种负责细胞内能量转移的分子上面，从而增强其自身的活性和效率，研究者在文中首次揭示了其作用的分子机制。
Neuron：线粒体长度异常与神经变性疾病的关系
哈佛医学院研究人员发现，产生能量的细胞器即线粒体的长度异常会促进神经变性疾病如阿尔茨海默氏症的发生于发展。 近来，越来越多的研究关注于阿尔茨海默氏症和tau蛋白有关的疾病中的线粒体作用，但线美国马萨诸塞州总医院的博士后研究员Brian DuBoff研究表示：粒体与上述疾病之间的因果关系仍是未知的。更深入地了解线粒体的功能和阿尔茨海默氏症之间的关系可能会引导我们在未来开发更有针对性的治疗手段。
：视网膜疾病的基因治疗
【综述】 失明，尽管不是一种会威胁生命的疾病，但会削弱一个人的能力并且几乎不存在治愈的方法。眼部疾病的基因疗法将会深刻影响遗传性视网膜疾病患者的生活质量。正因如此，这个领域吸引了大量的研究去开发相应的疗法。有几个因素使得眼睛成为基因替换疗法的理想器官，包括易接近性、免疫豁免、体积小、组织分区和天然的对侧对照。
Sci Signal：抗癌药物或可用于治疗肌肉变性疾病
2012年10月17日 讯 /生物谷BIOON/ --目前治疗肌肉损伤的药物很少，肌萎缩和家族性遗传病可以引发肌肉变性，比如迪谢纳肌营养不良症。近日，一项研究发现或许帮助医生们治疗这种肌肉疾病，相关研究由渥太华大学医学院等处的研究者进行，研究成果刊登于10月16日的国际杂志Science Signaling上。
Neurology：揭示足球运动员更易患神经变性疾病 面临较高死亡风险
2012年9月6日 讯 /生物谷BIOON/ --一项最新的研究揭示了，相比一般的人群而言，职业足球运动员或许由于患大脑细胞损伤疾病如阿尔兹海默症或者肌萎缩性脊髓侧索硬化症（ALS），而携带有高风险的死亡率。相关研究成果看到登在了9月5日的国际杂志Neurology上。 这项研究包括了3439名来自国际足球联盟的运动员，这些运动员在1959至1988年期间至少打过5个赛季球赛，平均年龄为57岁。
JBC：移除特定蛋白质可有效缓解神经变性疾病
2012年12月31日电 /生物谷BIOON/ --近日，来自美国乔治城大学医学中心的研究者揭示了两种致命性疾病，肌萎缩性脊髓侧索硬化症（ALS）和额颞痴呆（FTD）发病的一些分子机理和科学定律，这就为开发新型疗法提供了希望，相关研究成果刊登于国际杂志Journal of Biological Chemistry上。
Cell：酵母蛋白质可破坏淀粉样蛋白 为神经变性疾病治疗提供希望
2012年11月21日 讯 /生物谷BIOON/ --一些致命性的脑功能障碍，如帕金森疾病，是由于特殊蛋白质的错误折叠形成稳定的、不易溶解的淀粉样蛋白所引发的病症，淀粉样蛋白由于其原纤维非常稳定因此不易被破坏，比如，α-突触核蛋白形式的淀粉样蛋白质原纤维就可以在帕金森患者的路易氏小体中进行积累。变性蛋白质团的积累可以对环境压力，如热休克产生反应，进而产生更不稳定，混乱的蛋白结构。