Cell reports：Sirt1 N端结构域调控Srit1去乙酰化酶活性
近日，来自美国华盛顿大学医学院的研究人员在国际期刊cell reports发表了他们的最新研究进展，他们发现去乙酰化酶Sirt1的N端结构域能够促进内源性Sirt1与NF-kB p65结合，执行去乙酰化酶活性。这项研究发现了调控Sirt1去乙酰化酶活性的新机制，具有一定意义。
Nature Biotechnology：如何正确选择特异性去乙酰化酶抑制剂
丹麦科学家通过定量质谱技术鉴定了不同赖氨酸去乙酰化酶抑制剂靶向的乙酰化位点特征，这项成果对于基础研究中如何选择合适的去乙酰化酶抑制剂，以及去乙酰化酶抑制剂在临床疾病治疗方面的应用具有重要指导意义。
Mol Plant：刘勋成等植物组蛋白去乙酰化酶研究获进展
表观遗传学（epigenetics）是研究没有DNA序列变化但引起可遗传的基因表达改变的学科。表观遗传调控方式包括DNA甲基化，组蛋白乙酰化和甲基化，以及染色质重塑等。其中，核心组蛋白的乙酰化修饰在基因的转录调控中起
PNAS:蛋白质乙酰化修饰精细调控染色体着丝粒与微管连接的分子机制
近期，国际著名学术期刊PNAS在线发表了中国科学技术大学生命科学学院施蕴渝教授与姚雪彪教授研究组的合作成果。文章标题为EB1 acetylation by P300/CBP-associated factor (PCAF) ensures accurate kinetochore-microtubule interactions in mitosis。
PNAS:蛋白质乙酰化修饰精细调控染色体着丝粒与微管连接的分子机制
近期，国际著名学术期刊PNAS（《美国科学院院报》）在线发表了中国科学技术大学生命科学学院施蕴渝教授与姚雪彪教授研究组的合作成果。文章标题为EB1 acetylation by P300/CBP-associated factor (PCAF) ensures accurate kinetochore -microtubule interactions in mitosis。
Science：俞立等揭示蛋白质乙酰化修饰对细胞自噬调控的分子机制
近日，国际著名杂志Science在线刊登了清华大学生命学院俞立教授课题组的最新研究成果“Function and molecular mechanism of acetylation in autophagy regulation，”，文章中，作者报道了组蛋白乙酰化酶Esa1以及去乙酰化酶Rpd3通过调节自噬发生关键蛋白Atg3的乙酰化水平，从而实现对自噬过程的动态调控。
:组蛋白去乙酰酶抑制剂或可发挥抗癌功效
6月25日，Cancer Research 在线报道，组蛋白去乙酰酶抑制剂（HDI）可影响化疗药物细胞膜转运蛋白ABCG2的多态性变体的表达和转运。这拓展了HDI的临床应用空间。 组蛋白去乙酰酶抑制剂（HDI）在临床试验中已经表现出一定的疗效，但很显然，它们最有效的应用价值尚未完全开发出来。 这项研究表明，HDI可影响化疗药物外排转运蛋白ABCG2的表达。ABCG2可为正常组织提供保护。
JBC：乙酰辅酶A羧化酶调节组蛋白乙酰化的机制
乙酰辅酶A（acetyl-CoA）是乙酰基的活化形式，参与各种乙酰化反应，也是糖类、脂肪、氨基酸氧化时的重要中间产物。组蛋白的乙酰化作用依赖于中间代谢来提供乙酰辅酶A。 然而，乙酰辅酶A也用于脂肪酸的从头合成，在脂肪酸的从头合成过程中，第一个反应同时也是一个限速步骤，即通过乙酰辅酶A羧化酶的催化作用，乙酰辅酶A羧化形成丙二酰辅酶A。所以组蛋白的乙酰化及脂肪酸合成竞争利用了相同的乙酰辅酶A存储库。