Cell reports：Sirt1 N端结构域调控Srit1去乙酰化酶活性
近日，来自美国华盛顿大学医学院的研究人员在国际期刊cell reports发表了他们的最新研究进展，他们发现去乙酰化酶Sirt1的N端结构域能够促进内源性Sirt1与NF-kB p65结合，执行去乙酰化酶活性。这项研究发现了调控Sirt1去乙酰化酶活性的新机制，具有一定意义。
Nature Biotechnology：如何正确选择特异性去乙酰化酶抑制剂
丹麦科学家通过定量质谱技术鉴定了不同赖氨酸去乙酰化酶抑制剂靶向的乙酰化位点特征，这项成果对于基础研究中如何选择合适的去乙酰化酶抑制剂，以及去乙酰化酶抑制剂在临床疾病治疗方面的应用具有重要指导意义。
Mol Cell：揭示癌细胞代谢的新型控制靶点-乙酰化作用
鉴别出了一种名为ACAT1（乙酰基-CoA-乙酰基转移酶）的酶类控制开关，其或许可作为潜在的抗癌药物靶点，相关研究成果刊登于国际杂志Molecular Cell上。
Mol Plant：刘勋成等植物组蛋白去乙酰化酶研究获进展
表观遗传学（epigenetics）是研究没有DNA序列变化但引起可遗传的基因表达改变的学科。表观遗传调控方式包括DNA甲基化，组蛋白乙酰化和甲基化，以及染色质重塑等。其中，核心组蛋白的乙酰化修饰在基因的转录调控中起
JBC：乙酰辅酶A羧化酶调节组蛋白乙酰化的机制
乙酰辅酶A（acetyl-CoA）是乙酰基的活化形式，参与各种乙酰化反应，也是糖类、脂肪、氨基酸氧化时的重要中间产物。组蛋白的乙酰化作用依赖于中间代谢来提供乙酰辅酶A。 然而，乙酰辅酶A也用于脂肪酸的从头合成，在脂肪酸的从头合成过程中，第一个反应同时也是一个限速步骤，即通过乙酰辅酶A羧化酶的催化作用，乙酰辅酶A羧化形成丙二酰辅酶A。所以组蛋白的乙酰化及脂肪酸合成竞争利用了相同的乙酰辅酶A存储库。
PNAS:蛋白质乙酰化修饰精细调控染色体着丝粒与微管连接的分子机制
近期，国际著名学术期刊PNAS（《美国科学院院报》）在线发表了中国科学技术大学生命科学学院施蕴渝教授与姚雪彪教授研究组的合作成果。文章标题为EB1 acetylation by P300/CBP-associated factor (PCAF) ensures accurate kinetochore -microtubule interactions in mitosis。
PNAS:蛋白质乙酰化修饰精细调控染色体着丝粒与微管连接的分子机制
近期，国际著名学术期刊PNAS在线发表了中国科学技术大学生命科学学院施蕴渝教授与姚雪彪教授研究组的合作成果。文章标题为EB1 acetylation by P300/CBP-associated factor (PCAF) ensures accurate kinetochore-microtubule interactions in mitosis。
Mol Cell：上海药物所合作赖氨酸琥珀酰修饰通路研究获进展
蛋白翻译后修饰对蛋白质的结构和功能起着关键作用，是细胞精细调节生理活动的关键之一。因而，蛋白翻译后修饰通路研究是目前新药研发的重要热点之一。 中科院上海药物研究所化学蛋白质组学研究中心与美国芝加哥大学、密西根大学合作研究，首次在哺乳动物细胞中对去乙酰化调控酶Sirt5调控的琥珀酰底物进行了系统的蛋白质组学研究，在779个蛋白上鉴定出2500多个琥珀酰位点。
Science：俞立等揭示蛋白质乙酰化修饰对细胞自噬调控的分子机制
近日，国际著名杂志Science在线刊登了清华大学生命学院俞立教授课题组的最新研究成果“Function and molecular mechanism of acetylation in autophagy regulation，”，文章中，作者报道了组蛋白乙酰化酶Esa1以及去乙酰化酶Rpd3通过调节自噬发生关键蛋白Atg3的乙酰化水平，从而实现对自噬过程的动态调控。
MCB：蛋白质组学中心赖氨酸琥珀酰修饰获新进展
蛋白翻译后修饰对蛋白的结构和功能起着非常重要的调节作用，赖氨酸琥珀酰化是上海药物所和芝加哥大学共同合作在原核和真核细胞中最新发现的蛋白翻译后修饰通路。研究团队开创性地对哺乳动物细胞中的去乙酰化修饰酶Si