研究揭示内质网P5A ATPase/CATP-8通过清除异位蛋白维持内质网“身份”
膜蛋白被正确地定位到相应的细胞器上对于维持细胞器特异“身份”和生理功能较为重要。膜蛋白的正确定位依赖于精确的蛋白分选通路，并需要细胞器上相应的机制清除错误定位的蛋白。如在线粒体外膜的AAA-ATPase Msp1可以把错误定位到线粒体外膜的蛋白清除。然而，在内质网（ER）上是何种机制帮助移除错误定位的膜蛋白尚需探索。11月10日，中国科学院生物物
神经元内质网胁迫应激调控方面取得新进展
内质网胁迫应激发生在多种生理及病理条件下，尤其是一些神经退行性疾病如阿尔茨海默病、帕金森综合症、佩梅氏病等的发生都与内质网胁迫应激息息相关。目前，内质网胁迫应激研究一般以药物或物理（热激）刺激引起急性内质网应激反应为模式开展。然而，这种急性、剧烈的内质网应激在神经退行性疾病中很少发生，而且药物刺激引发的内质网应激发生在多种细胞中，不具有神经元特异
揭示内质网P5A-ATPase是一种跨膜螺旋脱位酶
2020年9月27日讯/生物谷BIOON/---真核细胞含有膜包围的具有不同身份和功能的细胞器，这些细胞器的身份和功能取决于蛋白组成。因此，蛋白的正确定位是细胞器功能和细胞稳态的关键。内质网（ER）和线粒体外膜是新合成的具有疏水跨膜区的蛋白质的主要目的地。膜蛋白定位不仅需要高保真的蛋白靶向，还需要选择性地去除错误定位的蛋白的质量控制机制。在线粒体外膜，ATP
研究揭示磷酸化修饰调控内质网应激早期应答新机制
内质网（endoplasmic reticulum， ER）是真核细胞分泌蛋白和膜蛋白的折叠工厂。细胞内外环境的变化会引起ER稳态（包括蛋白质稳态、氧化还原稳态和钙稳态等）失衡。当ER的蛋白质折叠负担超过折叠能力时就会造成ER应激，此时ER膜上的三个跨膜“传感器”蛋白（IRE1、PERK和ATF6）可启动一系列从ER到核的信号转导途径，从而增强E
植物内质网相关蛋白质降解机制
植物在整个生活史中面临多种非生物和生物胁迫，一直以来科学家对于植物如何响应环境胁迫并协调生长发育和胁迫响应之间的关系进行着系统而深入的研究。蛋白质泛素化修饰是一种重要的蛋白质翻译后修饰，主要通过影响蛋白稳定性、活性、亚细胞定位及蛋白之间的相互作用等在植物生长发育和适应各种环境的过程中发挥重要功能。内质网相关蛋白质降解(ERAD)系统通过内质网膜上的泛素耦联酶
揭示内质网通过接触调节无膜细胞器的生物发生和裂变
2020年2月6日讯/生物谷BIOON/---在一项新的研究中，来自美国科罗拉多大学的研究人员发现内质网与细胞中的至少两个无膜区室（membraneless compartment）接触并影响它们的影响。相关研究结果发表在2020年1月31日的Science期刊上，论文标题为“Endoplasmic reticulum contact sites regul
研究揭示内质网蛋白Nogo-B促进肝脏炎-癌转化新机制
肝癌是第二大癌症，与其他肿瘤相比，肝癌发生的诱因常由于长期的肝脏慢性炎症，如慢性乙型肝炎、非酒精性脂肪肝炎等。在诱导炎症发展成肿瘤的众多因素中，炎性微环境的差异是肝脏炎-癌转化的重要决定性因素。但是，这种炎性微环境如何激活细胞诱导癌变的调控网络和功能机制仍未阐明。7月29日，《自然-通讯》（Nature Communications）杂志在线发表了中国科学院生物物理研究所杨鹏远课题组的
Science：内质网自噬让细胞保持健康
2019年7月14日讯/生物谷BIOON/---未折叠蛋白反应（UPR）通过包括内质网相关性降解（ER-associated degradation, ERAD）在内的多种机制维持内质网稳态。ERAD识别末端错误折叠或未组装的蛋白，并让它们跨过内质网膜逆向转位到细胞质中，在那里它们被蛋白酶体降解。然而，某些与疾病相关的易聚集的蛋白（下称易聚集蛋白）不能被ERAD清除，但可通过其他途径处理掉。易聚集
研究揭示内质网融合蛋白调控膜转运的分子机制
6月25日，《美国国家科学院院刊》（PNAS）杂志在线发表了中国科学院生物物理研究所胡俊杰课题组的研究论文“Atlastin-mediated membrane tethering is critical forcargo mobility and exit from the endoplasmic reticulum”。该研究发现内质网膜融合蛋白atlastin（ATL）参与调节内质
研究揭示内质网定位蛋白DFCP1调节内质网-脂滴互作机制
4月9日，Cell Reports杂志以封面文章形式发表了中国科学院生物物理研究所张宏组和李栋组合作的研究论文“The ER-Localized Protein DFCP1 Modulates ER-Lipid Droplet Contact Formation”。该文利用超高分辨率GI-SIM成像技术揭示了脂滴形成过程中，内质网定位蛋白DFCP1可以标记新生的脂滴结构上，这些结构沿内