在一项新的研究中，研究人员比以前更加详细地测量蛋白折叠，从而揭示出这种折叠过程比之前所知的更加复杂。

第1A，Lindquist博士解释了蛋白质的折叠问题。蛋白质离开核糖体是长的，氨基酸的线性链但他们需要折叠成复杂的三维形状在非常细胞质的拥挤环境。由于蛋白质错误折叠可以是灾难性的细胞，蛋白质被称为热休克蛋白（HSP

溶液中的化学反应的动力学可以由Hendrik Kramers在上个世纪40年代建立的一个理论得到最好的描述，该理论将爱因斯坦关于布朗运动的研究与速率理论联系了起来。 此前，人们一直没有可能测定Kramers的理论所预测的有关小分子的参数。

来自清华大学生科院的施一公教授近期发表了题为“Common folds and transport mechanisms of secondary active transporters”的综述文章，聚焦于继发性主动转运作用元件的常见折叠，以及共有的转运机制。通过一些结构信息，分析新发现结构，生化和计算模拟证据相关的作用机制。

蛋白的功能依赖于氨基酸肽链和这些肽链折叠的方式。尽管计算出前者相对而言比较容易，但是后者代表着一个大的挑战，甚至有一些严重的后果，因为很多疾病是由于蛋白折叠错误造成的。如今，美国宾夕法尼亚大学一个化学家小组设计出一种方法“实时”观察蛋白折叠，从而很可能导致人们从一般意义上更好地理解蛋白折叠和错误折叠。

生物谷：来自巴西圣保罗州立大学（UNIVERSIDADE ESTADUAL PAULISTA），美国纽约州立石溪大学（Stony Brook University），以及中科院长春应用化学研究所电分析化学国家重点实验室（ State Key Laboratory of Electroanalytical Chemistry）的研究人员在之前研究的基础上发现了扩散diffus

生物谷报道：在一项最新的研究中，美国科学家利用机械应力，成功打开了细胞骨架蛋白（Cytoskeletal proteins）的折叠（protein folding，简单说来，蛋白折叠就是肽链形成各种空间蛋白结构的过程）结构。这一结果加深了科学家对细胞行为的理解，并有望为药物开发提供新的标靶。相关论文发表在8月3日的《科学》杂志上。 细胞每时每刻都在承受各种机械力的作用。