机械驱动的 YAP 核定位可以通过间充质干细胞中的 N-钙粘蛋白连接逆转
间充质干细胞的分化途径是基于机械感应的累积效应。从细胞被其他细胞包围的早期开始，一直到细胞被细胞外基质包围的后期，细胞的机械微环境在发育过程中会发生很大的变化。
蛋白质N-端选择性仿生转氨化合成抗HIV药物研究取得进展
蛋白质的定点修饰是通过化学反应对蛋白质特定位点进行修饰，从而达到对蛋白质改性或对其进行标记等一系列目的。蛋白质的定点修饰对反应条件严格：反应需在水相溶液中进行，同时蛋白质其它侧链基团不参与反应。近日，上海交通大学特别研究员王平课题组与中国科学院昆明动物研究所研究员郑永唐课题组合作，发展了一种由仿生的邻醌介导对蛋白N-端进行选择性修饰的
研究揭示N-糖基化修饰促进灵芝免疫调节蛋白的抗炎活性及其作用机制
Food & Function （2021，12， 3393-3404）在线发表上海交通大学农业与生物学院周选围教授课题组的研究论文“N-Glycosylated Ganoderma lucidum immunomodulatory protein improved anti-inflammatory activity via
鞭毛膜蛋白N-糖基化修饰调控鞭毛粘附能力研究取得进展
鞭毛也称纤毛，是指突出在真核细胞表面，基于微管的一类细胞器，广泛分布于原生动物和脊椎动物中，具有运动、感受和分泌功能。在液体中，生物的鞭毛通过摆动来驱动细胞本身或液体的运动。有趣的是，生活在潮湿环境中的原生生物如莱茵衣藻还可以通过滑行（gliding）沿着固体表面运动。莱茵衣藻的滑行分为两个步骤：第一步鞭毛粘附在固体表面上，两根鞭毛形成夹角为180°的构象；
研究开发N-磷酸化蛋白质组深度覆盖分析新方法
近日，中国科学院大连化学物理研究所生物分子高效分离与表征研究组研究员张丽华和中科院院士张玉奎团队，发展出N-磷酸化肽段高选择性富集新方法，并结合肽段的高效分离和高灵敏度鉴定，实现了N-磷酸化蛋白质组的深度覆盖分析。与研究相对深入的发生在丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸侧链氨基上的蛋白质O-磷酸化修饰相比，发生在蛋白质组氨酸、精氨酸和赖氨酸上的N-磷酸化修饰，由于P-N
人血清N-链接糖基化蛋白质组学研究获进展
国际蛋白质组学期刊Molecular & Cellular Proteomics 在线发表了由中国科学院生物物理研究所研究员杨福全团队和中国科学院数学与系统科学研究院副研究员付岩团队在人血清N-链接糖基化蛋白质组学研究中所取得的进展“Large-scale Identification of N-linked Intact Glycopeptides
研究揭示拉沙热病毒囊膜糖蛋白N-糖基化修饰机制
病毒学国际学术期刊Journal of Virology 近期在线发表了生物安全大科学中心/中国科学院武汉病毒研究所肖庚富团队的最新研究成果，论文题为Comprehensive Interactome Analysis Reveals that STT3B is Required for the N-Glycosylation of Lassa Virus Glycoprotein。该
Science：揭示N-豆蔻酰化蛋白质量控制机制
2019年7月17日讯/生物谷BIOON/---泛素-蛋白酶体系统（ubiquitin-proteasome system, UPS）是细胞实现选择性蛋白降解的主要途径。E3泛素连接酶是这种系统中特异性的主要决定因素，这种特异性被认为是通过选择性识别底物蛋白中的特定蛋白降解子（degron）基序来实现的。然而，人们识别这些蛋白降解子并将它们与其相关的E3连接酶匹配在一起的能力仍然面临重大挑战。人们
Science：从结构上揭示真核生物蛋白N-糖基化机制
2018年2月10日/生物谷BIOON/---在一项新的研究中，来自瑞士苏黎世联邦理工学院（ETH）的研究人员成功地确定了一种将糖链连接到蛋白上的酶的三维结构。这一突破性成果发表在2018年2月2日的Science期刊上，论文标题为“Structure of the yeast oligosaccharyltransferase complex gives insight into eukaryo