我国颜宁课题组从结构上揭示人Ptch1蛋白识别Shh机制
2018年8月16日/生物谷BIOON/---Hedgehog（Hh）通路对胚胎发生和组织再生是至关重要的。Hh信号是通过分泌的和脂质修饰的蛋白Hh结合到膜受体Patched（Ptch）上而被激活的。在缺乏Hh的情况下，Ptch通过一种未知的间接机制抑制下游的G蛋白偶联受体Smoothened（Smo）。Hh与Ptch的结合减轻了对Smo的抑制并且开启让Hh通路遭受转录激活的信号转导事件。Hh信号
杆状病毒衣壳蛋白组装体的结构及应用方面获进展
近日，中国科学院武汉病毒研究所曹晟课题组在杆状病毒衣壳蛋白组装体结构及应用方面取得新进展。研究发现杆状病毒衣壳蛋白可以在体外条件下可控地组装为柔性纳米管，该纳米管具有两种明显不同的组装形式，可以作为纳米平台高密度地展示多种外源蛋白。相关工作在线发表于美国化学会《应用材料与界面》（ACS Applied Materials & Interfaces）。具有丝状形态的病
病毒蛋白与基因组RNA 构筑DNA-蛋白复合结构多级可控构筑
生物大分子在自然进化中发展出一套独特的“自下而上”自组装方式进行各种复合结构的可控装配，为多功能生物纳米材料的加工制备提供了绝佳范例。其中，核酸-蛋白质纳米复合体系的可控构筑，不仅将实现生物学上两种基本组装模式的有效结合，以提供愈加复杂的生物结构模板，还有助于体内生物大分子相互作用的深入理解，对仿生器件制造和生物医学应用具有深远意义。近年来，DNA纳米技术取得众多令人瞩目的研究成果。研究人员在计算
：核酸适体/纳米金生物传感器用于外泌体表面蛋白分子图谱分析
外泌体是由细胞分泌的膜被小泡，用于细胞间交流，因其含有与母细胞相关的蛋白及遗传物质，近年来逐渐成为一种新兴的非侵入式肿瘤诊断的生物标志物。外泌体用于肿瘤诊断常需要分析其表面蛋白类型，但由于缺乏准确可行且易操作的分析方法，使得目前在分析不同外泌体表面蛋白质的微小差别上仍面临挑战。现有的质谱、免疫分析法、纳米等离子体传感等蛋白分析方法在快速筛选外泌体蛋白上都受到各方面的制约，因
小麦醇溶蛋白染色体位点结构与功能研究以及育种应用价值分析获进展
醇溶蛋白及其同源物广泛存在于禾本科植物种子中，是水稻、小麦、玉米等作物籽粒加工与营养品质的一个重要决定因素。在六倍体普通小麦，醇溶蛋白基因以多拷贝方式存在于六个复杂的染色体位点（Gli-A1， B1， D1， A2， B2 & D2），其积累量一般占籽粒总蛋白含量的40-50%，对面筋、面团的功能以及各类终用途品质（如面包加工品质）的优劣有重要影响。传统遗传学研究表明醇溶蛋白可能在平衡面团
研究人员发表碳基复合纳米凝胶综述文章
近日，中国科学院合肥物质科学研究院强磁场科学中心研究员王辉，中国科学技术大学合肥微尺度物质科学国家研究中心、合肥研究院强磁场中心教授陈乾旺，纽约城市大学史丹顿学院教授Shuiqin Zhou合作的论文Carbon-based hybrid nanogels： a synergistic nanoplatform for combined biosensing， bioimaging， and re
Science：从结构上揭示tau蛋白与微管之间的相互作用，有助深入认识神经疾病
2018年5月17日/生物谷BIOON/---微管在维持细胞形状、启动某些形式的运动、促进胞内转运和在有丝分裂期间分离染色体方面发挥着重要的作用。每个微管是由十三条平行的微管蛋白原丝组成的空心圆柱体。tau蛋白有助于让微管保持稳定和成束地组装它们。突变或翻译后修饰，比如降低tau蛋白对微管的亲和力的高度磷酸化，被认为导致tau蛋白缠结物形成。在一项新的研究中，来自美国劳伦斯伯克利国家实验室和加州大
两篇Nature首次重建出染色质重塑蛋白-核小体的三维结构
2018年4月27日/生物谷BIOON/---高等生物的基因组DNA被紧凑地包裹在细胞的细胞核中。DNA紧密地缠绕在大量的被称作核小体的组蛋白线轴上。比如，人细胞以这种方式容纳长约两米的DNA。然而，基因必须不断经过转录过程形成信使RNA（mRNA）来指导蛋白合成。此外，整个DNA在细胞分裂之前必须完成复制，而且DNA损伤也需要加以修复。因此，细胞必须有方法积极授予对它的基因组的访问权限。这正是染
Cell：首次解析出人teneurin蛋白的三维结构，竟类似于细菌毒素
2018年4月26日/生物谷BIOON/---一类被称作teneurin的蛋白位于细胞的表面上，并与其他细胞表面上的其他蛋白相结合，从而进行细胞间通信。它们参与多个过程，包括胚胎发育、引导神经元轴突向正确的位置延伸从而与其他的神经细胞建立连接和有助这些连接（也称作突触）形成。基于编码teneurin蛋白的基因序列，人们已隐约觉得teneurin蛋白类似于细菌毒素，即细菌用来攻击和破坏宿主细胞的毒性
Nature：解析出光合蛋白LH1–RC的三维结构
2018年4月21日/生物谷BIOON/---在一项新的研究中，来自英国谢菲尔德大学的研究人员解析出一种光合蛋白的结构，并揭示出它如何将近红外光转化为电荷。这些发现为赋予生命的过程---光合作用---的效率和限制提供了新的见解。相关研究结果发表在2018年4月12日的Nature期刊上，论文标题为“Cryo-EM structure of the Blastochloris viridis LH1