Nat Rev Micro：H3N2甲型流感病毒以组蛋白H3抑制宿主的抗病毒反应
近日，国际评论杂志Nature Reviews Microbiology上对一篇最近的《自然》Nature论文进行了评论，这篇Nature上的论文揭示了H3N2甲型流感病毒非结构蛋白1（NS1）通过模拟一种组蛋白H3来抑制宿主的抗病毒反应。 在真核细胞中，组蛋白的氨基末端结构域——被称为组蛋白尾部——经历了广泛的转译后修饰，并且是基因功能的一个关键调节器，负责染色质复合物的组装。
JBC：癌细胞内组蛋白与HER-2之间相互作用的机制
原癌基因人类表皮生长因子受体2（HER-2）一般在癌细胞内过量表达，但是其机制目前仍不明确。近日，来自夏威夷大学的研究人员Scott K. Kuwada等人表示，癌细胞内非典型组蛋白macroH2A1.2与HER-2的相互作用能够促进原癌基因的表达及细胞增生。 研究发现，在HER-2过表达的癌细胞内，非典型组蛋白macroH2A1能够与HER-2相互作用。
JBC：乙酰辅酶A羧化酶调节组蛋白乙酰化的机制
乙酰辅酶A（acetyl-CoA）是乙酰基的活化形式，参与各种乙酰化反应，也是糖类、脂肪、氨基酸氧化时的重要中间产物。组蛋白的乙酰化作用依赖于中间代谢来提供乙酰辅酶A。 然而，乙酰辅酶A也用于脂肪酸的从头合成，在脂肪酸的从头合成过程中，第一个反应同时也是一个限速步骤，即通过乙酰辅酶A羧化酶的催化作用，乙酰辅酶A羧化形成丙二酰辅酶A。所以组蛋白的乙酰化及脂肪酸合成竞争利用了相同的乙酰辅酶A存储库。
Nature：组蛋白H2B的糖基化
12月22日，国际著名杂志Nature刊登了研究人员的最新研究成果“GlcNAcylation of histone H2B facilitates its monoubiquitination。”研究揭示，翻译后组蛋白修饰在转录调控中会有重要作用。
NAR & JCS：郑晓峰等揭示组蛋白泛素化和类泛素化修饰调控的新机制
近日，北京大学生命科学学院郑晓峰研究组在《Nucleic Acids Research》和《Journal of Cell Science》分别发表题为“HSCARG， a novel regulator of H2A ubiquitination by downregulating PRC1 ubiquitin E3 ligase
:科学家揭示新型蛋白质翻译后修饰并鉴定出63个组蛋白密码
随着人们对蛋白质功能和生物学机制的研究的逐步深入，蛋白质翻译后修饰的重要性与日俱增。比如磷酸化、乙酰化、甲基化、泛素化和糖基化等翻译后修饰是真核细胞生物调节蛋白质发挥生物学功能的重要方式，对发育、代谢、疾病等众多生理过程均起到关键的调控作用。
赵英明课题组揭示新型蛋白质翻译后修饰并鉴定出63个组蛋白修饰位点
近日，芝加哥大学赵英明课题组在化学类顶级杂志Nature子刊《Nature Chemical Biology》上报道了一种新型的组蛋白翻译后修饰--赖氨酸二羟基异丁酰化，并指出组蛋白H4K8上的二羟基异丁酰化对精子细胞的分化起到重要的调控作用。
PLoS Genet：朱冰等揭示组蛋白四聚体拆分研究获进展
2013年6月6日，北京生命科学研究所朱冰实验室在《PLOS Genetics》杂志上在线发表题为“H3.3-H4 tetramer splitting events feature cell-type specific enhancers”的文章。这篇文章首次报道了组蛋白H3.3-H4四聚体拆分事件的全基因组分布情况，并发现H3.3-H4四聚体拆分事件富集于增强子。
Nature：一种组蛋白伴侣的结构
组蛋白伴侣FACT识别组蛋白H2A 和 H2B，在转录、复制和DNA修复过程中有重要作用。Andreas Ladurner及其同事描述了FACT的Spt16M伴侣区域与H2A-H2B二聚物之间所形成的复合物的晶体结构以及FACT的“异二聚”区域的结构。Spt16M与组蛋白发生多种相互作用，同时似乎也阻断H2B与DNA的相互作用，这有可能解释FACT何以能使核小体失去稳定性。
