Cell Res：杨茂君等阐明TRIM家族泛素连接酶的作用机制
2014年4月11日，清华大学生命学院杨茂君教授研究组在《自然》系列杂志《Cell Research》上在线发表了学术论文“Structural insight into the TRIM family of ubiquitin E3 ligases”（TRIM泛素连接酶家族蛋白质的结
NAR & JCS：郑晓峰等揭示组蛋白泛素化和类泛素化修饰调控的新机制
近日，北京大学生命科学学院郑晓峰研究组在《Nucleic Acids Research》和《Journal of Cell Science》分别发表题为“HSCARG， a novel regulator of H2A ubiquitination by downregulating PRC1 ubiquitin E3 ligase
Akt由磷酸化介导的活化
丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶Akt是一种重要的细胞信号作用分子，在如细胞增殖、存活和代谢等一系列过程中发挥功能。它的活化已知受两个关键的磷酸化点控制——一个在催化域中，另一个在一个憎水主题内。
Circulation：心衰发展有关的受体磷酸化
近日，来自美国休斯顿贝勒医学院的研究人员发现，利阿诺定受体(RyR2)S2814位点的磷酸化对心衰发展具有重要作用。相关研究成果于5月25日发表在Circulation上。 心力衰竭又称“心肌衰竭”，是指心脏当时不能搏出同静脉回流及身体组织代谢所需相称的血液供应。往往由各种疾病引起心肌收缩能力减弱，从而使心脏的血液输出量减少，不足以满足机体的需要，并由此产生一系列症状和体征。
PLoS ONE：SH3结构域的络氨酸磷酸化机制
SH结构域(Src homology domain)是一种真核生物蛋白结构域，能够与受体酪氨酸激酶磷酸化残基紧密结合,从而形成多蛋白的复合物来进行信号转导。SH3结构域是最初在Src（一种癌基因）的研究中鉴定到的蛋白组件，它能够识别富含脯氨酸和疏水残基的蛋白质并与之结合,从而介导蛋白与蛋白的相互作用，SH3结构域参与了多种细胞内生化反应，包括信号转导、细胞增殖及细胞运动。
J Neurosci：降低磷酸化蛋白1水平减少β-淀粉样蛋白毒性
2013年10月17日讯 /生物谷BIOON/--在Marco Prado博士的带领下，Western大学一项新的研究已经确定大脑试图保护自己免受阿尔茨海默氏病（AD）毒性蛋白影响的机制。 Prado和他的同事们已经对有关朊蛋白作用做了大量的工作。他们发现，β-淀粉样蛋白肽的毒性是AD的主要元凶之一，通过抑制β-淀粉样蛋白肽与朊蛋白相互作用，可以减少其毒性。
Mol Cell Proteomics：四膜虫蛋白质磷酸化修饰特征研究获进展
在真核和原核细胞中，为了迅速感知并应对细胞内外环境变化，细胞通常借助可逆的蛋白质翻译后修饰来进行信号传导和对蛋白质功能、亚细胞定位等的调节。
