肌动蛋白同型间微小变化对细胞结构产生显著影响

小事往往可以带来重大的改变，例如，研究人员近期发现一种氨基酸可以完全改变细胞的结构。哥廷根大学和华威大学的研究人员研究了细胞骨架主要成分的结构和力学：一种被称为肌动蛋白的蛋白质。肌动蛋白存在于所有活细胞中，具有一系列重要功能，包括肌肉收缩、细胞信号传导和细胞形状塑造。

肌动蛋白是维持细胞结构的重要蛋白质，是一种43kDa的蛋白质，在物种之间高度保守。肌动蛋白有三种主要的同型（α肌动蛋白、β肌动蛋白和γ肌动蛋白），三者的氨基酸（aa）同源性大于90%，特定同型群之间的同源性甚至达到超过98%。大多数同型异质性位于氨基末端30个残基。肌动蛋白的氨基末端位于F-肌动蛋白（4）双螺旋的外围，该位点也被认为与肌球蛋白（5）相互作用。其中，α肌动蛋白主要存在于骨骼肌、心肌和平滑肌中，其余则为β和γ肌动蛋白。

然而，研究人员发现同型之间微小的变化却可以对细胞产生很大的影响。在自然界中，通常只会发现两种异构体的混合物。

在本项研究中，研究人员分离出了两种同工型（β肌动蛋白和γ肌动蛋白）并分别进行了分析。该研究结果发表在《自然通讯》杂志上。

研究人员研究了丝网络的行为，特别关注了各个亚型的独特性质。他们采用了专门的技术，基于哥廷根生物物理学和华威大学生物工程的专业知识，评估细胞骨架网络模型的力学和动力学。

结果表明，γ肌动蛋白更倾向于在细胞顶端附近形成刚性网络，而β肌动蛋白更倾向于形成具有独特组织模式的平行束。这种差异可能是由于γ肌动蛋白与特定类型的带正电离子的相互作用更强，使其网络比β肌动蛋白形成的网络更坚硬。

哥廷根大学物理化学研究所的Andreas Janshoff教授解释说：“我们的发现令人信服，因为它们为理解细胞内蛋白质网络的复杂动态开辟了新途径。”该研究通过揭示肌动蛋白的特定生物学功能，增进了科学家对基本细胞过程的理解，这对于涉及细胞力学的过程（例如组织中细胞的生长、分裂和成熟）具有特别的相关性。

Janshoff补充道：“这些发现的影响延伸到了更广泛的细胞生物学领域，提供了可能影响许多研究和应用领域的见解，例如发育生物学等。”

参考文献：

Peter Nietmann, Kevin Kaub, Andrejus Suchenko, Susanne Stenz, Claas Warnecke, Mohan K. Balasubramanian, Andreas Janshoff. Cytosolic actin isoforms form networks with different rheological properties that indicate specific biological function. Nature Communications, 2023; 14 (1) DOI: 10.1038/s41467-023-43653-w