Nature：重大进展！发现一种细菌蛋白可高效地进行稀土元素的回收和分离

稀土元素，如钕和镝，是几乎所有现代技术（从智能手机到硬盘）的关键组成部分，但是它们很难从地壳中分离出来，也很难彼此分离。

在一项新的研究中，来自美国宾夕法尼亚州立大学的研究人员发现了一种新的机制，细菌可以通过这种机制在不同的稀土元素之间进行选择，当一种细菌蛋白与某些稀土元素结合时，两个这样的细菌蛋白结合在一起，即二聚化，但是当它与其他稀土元素结合时，该细菌蛋白更喜欢保持“单体”。相关研究结果发表在2023年6月1日的Nature期刊上，论文标题为“Enhanced rare-earth separation with a metal-sensitive lanmodulin dimer”。

通过弄清这种分子握手---形成二聚体---在原子水平上是如何运作的，这些作者找到了一种在正常室温条件下快速、有效地将这些性质类似的金属彼此分离的方法。他们表示，这一策略可能为整个科技领域带来更有效、更环保的采矿和回收措施。

论文共同通讯作者、宾夕法尼亚州立大学化学副教授Joseph Cotruvo Jr.说，“生物学设法将稀土元素与所有其他金属区分开来---如今，我们可以看到它如何区分有用的稀土元素和没用的稀土元素。我们正在展示我们如何能够将这些方法用于稀土元素的回收和分离。”

Cotruvo解释说，包括镧系金属在内的稀土元素事实上是相对丰富的，但它们被矿物学家如此称呼是因为它们是“分散”分布的，这意味着它们大多以低浓度散布在地球上。

Cotruvo说，“如果能够从我们已经拥有的设备中收集稀土元素，那么我们可能就不会那么依赖于采矿。”然而，他补充说，无论来源如何，将一种稀土元素与另一种稀土元素分离以获得某种纯净的稀土元素的挑战依然存在。

他说，“无论你是从岩石中还是从设备中开采金属，你仍然需要进行分离。从理论上讲，我们的方法适用于任何稀土元素收集方式。”

所有稀土元素看似相同，但其实也有很大差异

简单地说，稀土元素是元素周期表上的15种元素---原子序数为57至71的镧系元素以及另外两种具有类似性质的元素。这些金属元素的化学行为相似，具有相似的尺寸，并且由于这些原因，它们经常在地壳中一起被发现。然而，每一种稀土元素都在技术上有不同的应用。

Cotruvo解释说，传统的稀土元素分离方法需要使用大量的有毒化学品，如煤油（kerosene）和磷酸盐。这种使用这些剧毒化学品的分离过程需要几十甚至几百个步骤来获得高纯度的某种稀土氧化物（rare earth oxide）。

Cotruvo说，“把它们从岩石中提取出来，这是问题的一部分，但有许多解决方案。然而，一旦它们被提取出来，你就会遇到第二个问题，因为你需要将多种稀土元素相互分离。区分不同的稀土元素是最大和最有趣的挑战，因为它们是如此相似。我们采取了一种天然的蛋白，我们称之为lanmodulin（LanM），并对他进行改造以便实现这一点。”

向大自然学习

Cotruvo和他的实验室转向大自然，以寻找目前的基于溶剂的分离过程的替代方法，因为几千年来，生物学已经开始收集和利用稀土元素的力量，特别是在一类称为“甲基营养菌（methylotrophs）”的细菌中，这类细菌通常存在于植物叶子上，土壤和水中，在碳如何在环境中移动方面起着重要作用。

六年前，Cotruvo实验室从这些细菌中的一种分离出了lanmodulin，并表明它结合镧系元素的能力比钙等普通金属强了1亿多倍。通过随后的研究工作，他们证实它能够从几十种其他金属的混合物中纯化出稀土元素，而传统的稀土元素提取方法太复杂了。然而，这种蛋白不太擅长区分单一的稀土元素。

图片来自Nature, 2023, doi:10.1038/s41586-023-05945-5。

Cotruvo解释说，在这项新的研究中，该团队确定了数百种与第一种lanmodulin大致相似的其他天然蛋白，但是他们着重关注一种差异足够大---70%的差异---的蛋白，他们猜测它将具有一些独特的特性。这种蛋白天然存在于从英国橡树芽中分离出来的一种细菌（Hansschlegelia quercus）。

这些作者发现，这种细菌的lanmodulin表现出区分稀土元素的强大能力。他们的研究表明，这种区分能力来自于该蛋白的二聚化和执行一种握手的能力。当该蛋白与较轻的镧系元素之一（如钕）结合时，握手（形成二聚体）能力很强。相比之下，当该蛋白与较重的镧系元素（如镝）结合时，握手能力要弱得多，这样该蛋白就倾向于以单体形式存在。

Cotruvo说，“这很令人惊讶，因为这些金属在尺寸上非常相似。这种蛋白有能力在我们大多数人无法想象的规模---几万亿分之一米---上进行区分，这种差异还不到一个原子直径的十分之一。”

对稀土元素分离进行微调

为了在如此小的规模内实现这一过程的可视化观察，Cotruvo实验室与宾夕法尼亚州立大学化学、生物化学与分子生物学教授Amie Boal合作。Boal实验室专门研究一种叫做X射线晶体学的技术，它可以进行高分辨率的分子成像。

这些作者确定，该细菌蛋白的二聚化能力取决于它所结合的镧系元素，这归结于单个氨基酸---占整个蛋白的1%---在结合镧（与钕一样，是一种轻质镧系元素）和镝时占据不同的位置。

因为这个氨基酸是与另一个蛋白单体界面上相互连接的氨基酸网络的一部分，这种位置占据的变化改变了两个蛋白单体的相互作用方式。当一个在这个氨基酸网络中起关键作用的氨基酸被移除时，该蛋白对稀土元素身份和大小的敏感度大大降低。这些发现揭示了一种新的对稀土元素分离进行微调的自然原则，这种原则是基于稀土结合位点到蛋白二聚体界面的微小差异的传播。

利用这一知识，他们发现这种蛋白可以被拴在柱子中的小珠子上，而且它可以在室温和不使用任何有机溶剂的情况下，一步到位地分离永久磁铁中的最重要成分：钕和镝。

Cotruvo，“虽然我们绝不是第一批认识到这种金属敏感性二聚化可以成为分离非常相似的金属的方法的科学家，但这是第一次在自然界中观察到镧系元素的这种现象。这是有应用成果的基础科学。我们正在揭示大自然在做什么，它告诉我们作为化学家我们可以做得更好。”

Cotruvo认为，在分子界面上结合稀土元素的概念，比如二聚化取决于金属离子的确切大小，可以成为实现具有挑战性的稀土元素分离的强大方法。

他说，“这只是冰山一角。随着对这一现象的进一步优化，对元素周期表上相邻的稀土元素进行全面有效分离的最棘手的问题可能很容易解决。”

宾夕法尼亚州立大学基于这项新的研究提交了一份专利申请，该团队目前正在扩大操作规模，对这种细菌蛋白进行微调和精简，目的是使该过程商业化。（生物谷 Bioon.com）

参考资料：

1. Joseph A. Mattocks et al. Enhanced rare-earth separation with a metal-sensitive lanmodulin dimer. Nature, 2023, doi:10.1038/s41586-023-05945-5.

2. A protein mines, sorts rare earths better than humans, paving way for green tech
https://phys.org/news/2023-05-protein-rare-earths-humans-paving.html