研究揭示细胞分裂素快速激活基因表达的分子机制

细胞分裂素（cytokinin）是一种重要的植物激素，在植物的生长发育中扮演着多种角色，包括维持分生组织、促进维管组织分化、调控叶片衰老和促进再生等。以往研究表明，细胞分裂素的信号传递类似于细菌的双组分系统，通过磷酸中转系统将信号从细胞膜传递到细胞核内，进而激活特定的下游基因表达。此磷酸中转系统的最终目标是一类名为B型ARR转录因子（B-ARRs）的蛋白，它们包含保守的N末端接收结构域（Receiver Domain，RD）、中间的DNA结合结构域（DNA Binding Domain，DBD）和C末端的转录激活结构域（Transactivation Domain）。早在二十年前，研究人员就已经发现，当细胞分裂素被细胞表面受体识别后，信号会通过组氨酸磷酸转移蛋白（AHPs）上特定的组氨酸残基接受磷酸转移而介导，进一步磷酸基团会被传递到B-ARRs的RD中的天冬氨酸残基上，从而迅速激活对细胞分裂素的转录响应。然而，这个调控过程的详细分子机制仍不清楚。

中国科学院分子植物科学卓越创新中心研究员王佳伟、张鹏团队在《美国国家科学院院刊》上发表题为The structure of B-ARR reveals the molecular basis of transcriptional activation by cytokinin的研究论文。该研究解析了来自模式植物拟南芥B-ARR成员ARR1的RD-DBD（ARR1RD-DBD）以及ARR1DBD-DNA复合物的蛋白晶体结构。对ARR1DBD-DNA复合物的分析揭示了ARR1对GAT三核苷酸序列特异性识别的结构基础。通过比较ARR1RD-DBD和ARR1DBD-DNA的结构，进一步揭示了未磷酸化的ARR1RD-DBD处于一个闭合构象，在RD与DBD之间存在广泛的接触面。体外和体内功能实验显示，RD的磷酸化削弱了其与DBD的相互作用，引起DBD的构象改变，从而导致DBD结合靶标DNA，激活下游基因的表达。

相关研究工作得到国家自然科学基金委基础科学中心项目、创新群体项目，中国科学院战略性先导科技专项（B类）等的支持。

ARR1DBD与DNATCS、ARR1RD-DBD的晶体结构及工作机制模型