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Nature:从结构上揭示FACT蛋白操纵核小体机制

来源:本站原创 2019-12-18 21:38

2019年12月18日讯/生物谷BIOON/---众所周知,包装DNA的组蛋白(H2A、H2B、H3和H4)需要分子伴侣。FACT(Facilitates Chromatin Transcription)蛋白是一类至关重要的组蛋白伴侣(histone chaperone)。将基因组DNA组装成核小体深刻地影响了真核生物中所有DNA相关过程。FACT蛋白由亚基SPT16和SSRP11组成,促进基因转录、DNA复制和DNA损伤修复过程中的核小体解构和重建。然而,迄今为止,FACT导致这些相反作用的机制是未知的。

在一项新的研究中,来自美国科罗拉多大学博尔德分校的研究人员报道了人FACT蛋白与部分组装的亚核小体(sub-nucleosome)结合在一起时的两种低温电镜结构图。他们发现FACT蛋白与核小体DNA和所有组蛋白发生广泛的相互作用。相关研究结果近期发表在Nature期刊上,论文标题为“FACT caught in the act of manipulating the nucleosome”。
可视化观察FACT蛋白的三维结构,图片来自Nature, 2019, doi:10.1038/s41586-019-1820-0。

FACT蛋白上的大DNA结合表面似乎受到它的两个亚基---SPT16和SSRP11---的C末端结构域的保护,FACT蛋白与H2A–H2B之间的相互作用可解除这种保护作用,从而允许FACT–H2A–H2B停靠在(H3–H4)2–DNA复合物上。

SPT16结合核小体DNA,并通过它的C末端结构域与H2A–H2B连接在一起。SSRP1也有助于DNA结合,并可以根据第二个H2A–H2B二聚体是否存在,呈现出两个构象。

基于此,这些作者提出了一种令人信服的机制,该机制揭示了FACT蛋白如何通过促进H2A–H2B二聚体移除、让亚核小体中间状态保持稳定和促进核小体重新组装,在聚合酶移动过程中维持染色质完整性。(生物谷 Bioon.com)

参考资料:

Yang Liu et al. FACT caught in the act of manipulating the nucleosome. Nature, 2019, doi:10.1038/s41586-019-1820-0.

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