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研究揭示蓝藻CO2浓缩机制中HCO3-转运蛋白BicA的结构与机理

来源:分子植物科学卓越创新中心 2019-11-14 12:19

 

 

11月11日,Nature Plants在线发表了中国科学院分子植物科学卓越创新中心张鹏研究组题为Structural mechanism of the active bicarbonate transporter from cyanobacteria 的研究论文。该研究解析了蓝藻CO2浓缩机制中SLC26家族HCO3-转运蛋白BicA的三维结构,揭示了其跨膜转运HCO3-的分子机制。

蓝藻在进化中形成了独特的CO2浓缩机制(CO2 concentration mechanism, CCM),显着提高了光合作用效率。CCM由五种无机碳(HCO3-/CO2)转运蛋白和羧酶体组成。BicA是CCM中的关键蛋白,是一种高通量低亲和力的HCO3-转运蛋白(转运过程需要Na+),在分类上属于Solute Carrier 26 (SLC26)家族转运蛋白。与多数SLC家族转运蛋白不同,SLC26家族转运蛋白不仅包含有跨膜通道结构域,还包含一个膜内侧的STAS结构域。人们对BicA转运蛋白如何实现HCO3-高通量跨膜转运,以及SLC26家族转运蛋白的分子机制不清楚。

在该研究中,研究人员利用晶体学手段解析了BicA蛋白跨膜结构域和膜内侧STAS结构域的三维结构,并且利用冷冻电镜方法获得了BicA全长蛋白低分辨率的三维结构。研究发现BicA是通过STAS结构域形成同源二聚体发挥功能,单独的跨膜结构域不具备跨膜转运活性或生理活性。这一特点很可能存在于所有的SLC26家族转运蛋白中,并且与大多数已知的SLC家族转运蛋白明显不同。鉴于所获得的BicA蛋白跨膜结构域的结构处于底物HCO3-和Na+结合且朝向细胞内的构象状态(inward-facing substrate binding conformation),这使得人们清楚地看到了HCO3-和Na+的结合位点。基于结构的分析揭示了决定HCO3-特异结合的关键氨基酸残基,并通过生理手段得到了验证。最后,通过与已知其他家族(SLC4)HCO3-转运蛋白的结构比较,研究人员提出了SLC26家族转运蛋白跨膜转运的“电梯模型”。值得一提的是,为提高C3植物的光合作用效率,科学家们近年来开始着手将蓝藻CCM机制引入到绿色植物中。BicA作为一种高通量的HCO3-转运蛋白成为首选的靶标,该研究结果为BicA的应用与改造奠定了分子基础。(生物谷Bioon.com)

 

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