清华大学隋森芳院士团队合作最新Nature
来源：iNature 2023-03-16 14:41
在产氧光合生物中，光能被天线系统捕获并转移到光系统II (PSII)和光系统I (PSI)来驱动光合作用。红藻的天线系统由可溶性藻胆体(PBS)和跨膜捕光复合物(LHCs)组成。由于缺乏结构信息
在产氧光合生物中，光能被天线系统捕获并转移到光系统II (PSII)和光系统I (PSI)来驱动光合作用。红藻的天线系统由可溶性藻胆体(PBS)和跨膜捕光复合物(LHCs)组成。由于缺乏结构信息，激发能量从PBS到光系统的转移途径仍然不清楚。
2023年3月15日，清华大学隋森芳，王宏伟及中国科学院生物物理研究所章新政共同通讯在Nature 在线发表题为“In situ structure of the red algal phycobilisome–PSII–PSI–LHC megacomplex”的研究论文，该研究使用冷冻电子断层扫描和原位单粒子分析，在近原子分辨率上展示了来自红藻Porphyridium purpureum 的PBS–PSII–PSI–LHC巨型配合物的原位结构，提供了PBS、PSII和PSI之间的相互作用细节。
这些结构揭示了几个未知的和不完整的蛋白质及其在巨型复合物组装中的作用，以及一个巨大而复杂的色素网络。这项工作为揭示PBS–PSII–PSI–LHC巨型复合物组装机制、PBS向两个光系统的高效能量转移以及PSII和PSI之间能量分配的调节提供了坚实的结构基础。
在地球上，产氧光合作用是将阳光转化为化学能的主要方式。光被天线系统捕获，并转移到PSII和PSI，以诱导后续的电荷分离。红藻的捕光系统包括可溶性藻胆体(PBSs)和膜内捕光复合物(LHCs)。冷冻电子显微镜(cryo-EM)的结构从红藻和蓝藻已经解决。
Porphyridium purpureum 的PBS呈半椭球形，具有双重对称性。锥体异藻蓝蛋白(APC)核心被14个外周棒包围，这些外周棒根据藻胆蛋白组成分为两种类型：I型棒在核心远端由两个phycoerythrin六聚体组成，在核心近端由一个phycocyanin（PC）六聚体组成，而II型棒完全由phycoerythrin组成。核膜连接蛋白(core-membrane linker protein, LCM)和藻胆蛋白allophycocyanin D (ApcD)被认为是将激发能量传递给PSII和PSI的两个终端发射器。PSII催化光驱动电子从水转移到质体醌，PSI驱动电子从质体plastocyanin(Pc)或c型细胞色素转移到铁氧还蛋白。来自不同生物的PSII–LHCII和PSI–LHCI结构表明，PSII和PSI核心具有高度的保守性，而光收集天线系统则表现出较大的多样性。
P. purpureum中PBS-PSII-PSI-LHC巨型复合物的总体结构（图源自Nature ）
然而，目前还没有报道PBS-PSII或/和PBS-PSI的高分辨率结构，尽管通过化学交联耦合质谱分析和一些低分辨率结构研究了它们之间的相互作用。蓝藻的CXMS研究表明，形成了由PBS、PSI和PSII组成的巨型复合物。从Anabaena sp. PCC 7120中纯化的PBS - PSII超复合物和PBS–CpcL–PSI 超复合物的EM结构阴性染色显示PBS分别与PSII和PSI四聚体有关。purpureum PBS-PSII超复合物的冷冻电子断层扫描(cryo-ET)结构显示，PBS-PSII和ApcD直接接触PSII。然而，这些研究都没有在分子水平上提供精确的亚基相互作用和色素排列。光谱研究表明，红藻利用溢出机制，即PSII将其多余的激发能量转移到PSI，以平衡PSI和PSII之间的光能分布。然而，介导溢出的色素网络仍不清楚。
PBS和PSII通过四个连接蛋白连接（图源自Nature ）
该研究以3.3 Å单PBS-PSII-PSI-LHC和4.3 Å双PBS-PSII-PSI-LHC的总分辨率解析了PBS-PSII-PSI-LHC的原位结构。该研究结果为揭示PBS-PSII-PSI-LHC巨型复合物的组装机制、能量传递路径和溢出机制提供了坚实的结构基础。
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