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Science:科学家揭开组蛋白标记之谜

来源:中国科学报 2014-03-25 23:04

研究人员对热带蝇类以及在其体内产卵的寄生蜂进行了仔细观察后揭示出了一个难以置信的相互作用的复杂网络,如果没有先进的分子技术,其中的一些相互作用仍然不会被发现。该复杂网络提出了有关物种是如何相互作用的问题。要揭示物种间相互作用的结果是富有挑战性的。

在植物中,异染色质——或紧凑排列的DNA——上的一个叫作H3K27me1的特别标记在细胞分裂时必须得到保守,这样其子细胞才能接受有着相似组织的DNA。

如今,一项由Yannick Jacob及其同事所作的新的研究显示,在 ATXR5和ATXR6之间的特别的相互作用以及一个被称作H3.1的组蛋白变异体在拟南芥中维持着这一关键性H3K27me1标志;ATXR5和ATXR6是修饰组蛋白的2个酶,而组蛋白是将 DNA装入异染色质的蛋白。

研究人员以2.1埃的分辨率弄清楚了与H3.1肽形成复合物的ATXR5的晶体结构,而它显示了为什么与不依赖于复制的H3.3变异体相比,ATXR5酶更倾向于依赖复制的H3.1变异体。他们的发现证明了组蛋白变异体是如何通过控制能够重新塑造在细胞核中的异染色质的酶来指示基因表达的后生变化的。(生物谷Bioon.com)

生物谷推荐的英文摘要:

Science  doi:10.1126/science.1248357

Selective Methylation of Histone H3 Variant H3.1 Regulates Heterochromatin Replication

Yannick Jacob1,*, Elisa Bergamin2,*, Mark T. A. Donoghue1, Vanessa Mongeon2, Chantal LeBlanc1, Philipp Voigt3, Charles J. Underwood1, Joseph S. Brunzelle4, Scott D. Michaels5, Danny Reinberg3, Jean-Fran?ois Couture2,?, Robert A. Martienssen1,6,?

Histone variants have been proposed to act as determinants for posttranslational modifications with widespread regulatory functions. We identify a histone-modifying enzyme that selectively methylates the replication-dependent histone H3 variant H3.1. The crystal structure of the SET domain of the histone H3 lysine-27 (H3K27) methyltransferase ARABIDOPSIS TRITHORAX-RELATED PROTEIN 5 (ATXR5) in complex with a H3.1 peptide shows that ATXR5 contains a bipartite catalytic domain that specifically “reads” alanine-31 of H3.1. Variation at position 31 between H3.1 and replication-independent H3.3 is conserved in plants and animals, and threonine-31 in H3.3 is responsible for inhibiting the activity of ATXR5 and its paralog, ATXR6. Our results suggest a simple model for the mitotic inheritance of the heterochromatic mark H3K27me1 and the protection of H3.3-enriched genes against heterochromatization during DNA replication.

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