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Scientif Rep:开发出可有效抑制朊病毒传播的重组人类朊病毒蛋白

来源:生物谷 2013-10-20 23:04

2013年10月21日 讯 /生物谷BIOON/ --近日,来自凯斯西储大学的研究者通过研究发现,重组的人类朊病毒蛋白可以有效阻断朊病毒的传播,这就为开发治疗及预防朊病毒病的疗法提供了希望和思路,相关研究刊登于国际杂志Scientific Reports上。

研究者Wen-Quan Zou博士表示,这是我们首次揭示重组蛋白可以阻断人类朊病毒的传播。重组的人类朊病毒蛋白是通过大肠杆菌产生的,其和正常的人类大脑蛋白序列一样,但是唯一之处在于,重组蛋白缺少了吸附性的糖类和脂类物质。

这项研究中,研究者使用了一种名为蛋白质错误折叠循环扩增(protein misfoiding cyclic amplification)的技术,在测试管中模拟人类大脑中朊病毒的复制过程进行了研究,当将重组蛋白加入到检测管中后,研究者发现,朊病毒的传播完全被抑制住了;而且研究者还表示,这种抑制作用是依赖重组蛋白剂量的,而且相比重组小鼠蛋白,对于人类重组蛋白的形式也具有高度特殊性。

研究者表示,这种重组人类朊病毒蛋白不仅在无细胞模型中可以正常发挥功能,而且在培养的细胞中也可以,由于这种重组蛋白和人类的大脑蛋白序列一样,因此其并不会引发副作用。(生物谷Bioon.com)

Recombinant Human Prion Protein Inhibits Prion Propagation in vitro

Jue Yuan, Yi-An Zhan, Romany Abskharon, Xiangzhu Xiao, Manuel Camacho Martinez, Xiaochen Zhou, Geoff Kneale, Jacqueline Mikol, Sylvain Lehmann, Witold K. Surewicz, Joaquín Castilla, Jan Steyaert, Shulin Zhang, Qingzhong Kong, Robert B. Petersen, Alexandre Wohlkonig & Wen-Quan Zou

Prion diseases are associated with the conformational conversion of the cellular prion protein (PrPC) into the pathological scrapie isoform (PrPSc) in the brain. Both the in vivo and in vitro conversion of PrPC into PrPSc is significantly inhibited by differences in amino acid sequence between the two molecules. Using protein misfolding cyclic amplification (PMCA), we now report that the recombinant full-length human PrP (rHuPrP23-231) (that is unglycosylated and lacks the glycophosphatidylinositol anchor) is a strong inhibitor of human prion propagation. Furthermore, rHuPrP23-231 also inhibits mouse prion propagation in a scrapie-infected mouse cell line. Notably, it binds to PrPSc, but not PrPC, suggesting that the inhibitory effect of recombinant PrP results from blocking the interaction of brain PrPC with PrPSc. Our findings suggest a new avenue for treating prion diseases, in which a patient's own unglycosylated and anchorless PrP is used to inhibit PrPSc propagation without inducing immune response side effects.

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