Nat Commun: Aβ蛋白结构揭示其毒性
来源：本站原创 2020-07-02 20:33
数百万患有阿尔茨海默氏病（AD）的人的大脑正在缓慢地，不可避免地耗尽神经元，这导致与这种情况相关的记忆力和认知功能的特征性丧失。
2020年7月2日讯/生物谷BIOON/---数百万患有阿尔茨海默氏病（AD）的人的大脑正在缓慢地，不可避免地耗尽神经元，这导致与这种情况相关的记忆力和认知功能的特征性丧失。
但是，神经元死亡的原因仍然未知。可用的治疗旨在减缓痴呆的发展，仅有助于改善短期生活质量。因此，实际治愈AD的治疗是未满足的医学需求。
在最近一项研究中， Natalia Carulla等人首次揭示了淀粉样β（Aβ）装配蛋白的结构。对这种结构的了解揭示了这些装配体的新的毒性机制，即具有破坏神经元膜，使水和离子穿透并导致细胞死亡的能力。
一些研究提出，Aβ蛋白与神经元膜的相互作用是AD中观察到的神经元死亡的原因。为了解决不同构象的不稳定性，研究小组首先在模拟神经元膜的简化模型系统中研究了Aβ蛋白，制备具有均匀组成和形状的稳定Aβ形式。一旦确定了不同的成分，他们就研究了其神经毒性的结构和模式，建立了构成Aβ集合的所有原子的3D排列。
该论文的第一作者Sonia Ciudad和Eduard Puig说：“我们的研究表明，某些Aβ关联可以穿透神经元膜，改变其渗透平衡，从而触发死亡。”Ciudad目前是Werfen公司Biokit的研发科学家。 Puig现在是巴塞罗那IRB不对称合成研究小组的博士后研究员。
这项研究重点关注了两个Aβ蛋白，一其中个由四个Aβ蛋白亚基组成，另一个由八个组成，它们的排列具有破坏细胞膜的能力，使它们成为引起AD神经变性的关键。进一步的工作应侧重于防止这种合奏形成的方法，从而防止膜破裂。（生物谷 Bioon.com）
资讯出处：3D structure of Aβ protein assemblies reveals a new mechanism of toxicity
原始出处：Ciudad, S., et al. (2020) Aβ(1-42) tetramer and octamer structures reveal edge conductivity pores as a mechanism for membrane damage. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-020-16566-1.
但是，神经元死亡的原因仍然未知。可用的治疗旨在减缓痴呆的发展，仅有助于改善短期生活质量。因此，实际治愈AD的治疗是未满足的医学需求。
(图片来源：Www.pixabay.com)
在最近一项研究中， Natalia Carulla等人首次揭示了淀粉样β（Aβ）装配蛋白的结构。对这种结构的了解揭示了这些装配体的新的毒性机制，即具有破坏神经元膜，使水和离子穿透并导致细胞死亡的能力。
一些研究提出，Aβ蛋白与神经元膜的相互作用是AD中观察到的神经元死亡的原因。为了解决不同构象的不稳定性，研究小组首先在模拟神经元膜的简化模型系统中研究了Aβ蛋白，制备具有均匀组成和形状的稳定Aβ形式。一旦确定了不同的成分，他们就研究了其神经毒性的结构和模式，建立了构成Aβ集合的所有原子的3D排列。
该论文的第一作者Sonia Ciudad和Eduard Puig说：“我们的研究表明，某些Aβ关联可以穿透神经元膜，改变其渗透平衡，从而触发死亡。”Ciudad目前是Werfen公司Biokit的研发科学家。 Puig现在是巴塞罗那IRB不对称合成研究小组的博士后研究员。
这项研究重点关注了两个Aβ蛋白，一其中个由四个Aβ蛋白亚基组成，另一个由八个组成，它们的排列具有破坏细胞膜的能力，使它们成为引起AD神经变性的关键。进一步的工作应侧重于防止这种合奏形成的方法，从而防止膜破裂。（生物谷 Bioon.com）
资讯出处：3D structure of Aβ protein assemblies reveals a new mechanism of toxicity
原始出处：Ciudad, S., et al. (2020) Aβ(1-42) tetramer and octamer structures reveal edge conductivity pores as a mechanism for membrane damage. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-020-16566-1.
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