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嘉宾摘要分享——2018(第三届)蛋白质修饰与疾病研讨会

来源:本站原创 2018-09-11 17:39




蛋白质修饰通常是增加一定的官能团到蛋白质中,修饰结果对调控蛋白质活性状态、折叠、稳定性、空间构象和配体结合具有至关重要的作用。常见的蛋白质翻译后修饰过程有磷酸化、乙酰化、泛素化、糖基化和甲基化等, 它们使蛋白质的结构更为复杂多样, 遗传调控更为精确精细,功能更为完善,作用更为专一。此外,治疗用蛋白质药物代谢动力学特性的优化、药效的提高也可以通过多种方式的化学修饰来实现。
 
蛋白质修饰对生理活动的精细调控具有重大意义,然而诸多已知的蛋白质修饰形式与大量未知的修饰形式一起,在细胞多层次交叉调控信号通路中相互作用、相互影响、动态变化,增加了蛋白质修饰本身的复杂性。蛋白质修饰的全面表征和分析检测难度,也给相关的生物药研究开发带来了巨大的挑战。
 
生物谷将于2018年10月26至27日,在上海举办2018蛋白质修饰与疾病研讨会。此次会议将邀请该领域的国内专家,围绕蛋白质修饰的种类方式、作用机制,与疾病及药物研发的关系等,从不同角度和层面呈现蛋白质修饰的基础研究、调控方法、检测手段、分析技术等最新进展,为与会者提供一个前沿的交流平台,促进基础研究向实际应用转化。
 
嘉宾摘要分享
 
 
陈策实 研究员 中科院昆明动物研究所

个人简介:陈策实,中国科学院昆明动物研究所研究员,博导。1994年获得南开大学生命科学院微生物理学学士;1999年获得中科院上海生物工程研究中心和药物研究所博士学位。1999年至2005年在美国Virginia大学和Emory大学接受博士后训练,2006年至2011年在美国纽约州Albany医学院细胞生物学和癌症研究中心任助理教授、副教授。2011年9月至今担任中国科学院昆明动物研究所肿瘤生物学课题组长,2016年起担任中科院动物模型和人类疾病机理重点实验室主任。2010年获得云南省“引进高端科技人才”,2011年获得中国科学院引进海外杰出人才(百人择优),2013年获得中国自然科学基金委“杰出青年”,2018年入选万人计划科技创新领军人才和中科院特聘骨干人才,获政府特殊津贴专家。长期从事乳腺癌、泛素化、干细胞、动物模型等方面研究,已经在国际期刊上发表了70余篇SCI论文,包括通讯作者的J Clinical Investigation, Nature Communications, Cancer Research,Oncogene等论文。任Cancer Science副主编,Cancer Letters, JBC以及Zoological Res编委。中国抗癌协会乳腺癌专业委员会常委。
 
演讲题目:蛋白质泛素化修饰和乳腺癌靶向治疗

演讲摘要:蛋白质泛素化修饰调节细胞的周期、凋亡、迁移等每一个过程。多个泛素连接酶如Mdm2,VHL, BRCA1,SKP2等和肿瘤发生发展紧密相关,Mdm2抑制剂已经进入临床抗癌试验。我们前期研究发现E3泛素连接酶WWP1和SCF-Fbw7促进KLF5泛素化降解,去泛素化酶BAP1可以逆转这个过程。E3泛素连接酶RNF126/BCA2通过促进p21泛素化降解促进癌细胞周期。E3泛素连接酶HECTD3通过修饰多个底物蛋白促进乳腺癌细胞生存和转移。这些酶为靶向治疗提供了新的靶点。
 

 

詹显全 中南大学湘雅医院  教授

个人简介:詹显全,中南大学湘雅医院教授,主要从事肿瘤蛋白质组学与系统生物学、预测预防与个体化治疗靶标鉴定及精准分子医学研究。1999年获华西医科大学医学博士学位,2001年于中南大学肿瘤研究所完成博士后研究。2001年10月,詹显全相继前往美国田纳西大学健康科学中心和克里夫兰临床医学中心,分别以博士后研究员、项目科学家、助理教授和副教授的身份从事疾病蛋白质组学、质谱、生物标志物生物信息学研究;2012年全职回国,任中南大学教授、博士研究生导师、博士后合作导师,抗癌药物国家地方联合工程实验室技术委员会委员、技术带头人和副主任,结构生物学与药物设计湖南省工程实验室副主任,肿瘤蛋白质组学研究室的主任,临床蛋白质组学与结构生物学学科学术带头人和学科负责人,国家临床重点专科建设项目/肿瘤蛋白质组学重点实验室建设项目学科带头人,湖南省百人计划专家、湖南省高层次卫生人才“225”工程医学学科的学科带头人、中南大学“531”人才工程专家。现为英国皇家医学会会士(FRSM)、欧洲预测预防个体化医学协会(EPMA)的国家代表,欧共体科技合作组织(e-COST)科技项目的海外评审专家。已发表研究论文116篇,参编国际学术专著11本,获美国发明专利2项。应邀为40多种国际学术期刊担任审稿人,担任6种国际学术期刊的主编、执行主编、副主编、客座主编、管理编辑和60余种国际期刊的编委。被授予湖南省国际科学技术合作奖和“潇湘友谊奖”。

演讲题目:Revival of 2DE-LC/MS in proteomics and its potential for large-scale study of human proteoforms

演讲摘要:Two-dimensional gel electrophoresis coupled with liquid chromatography/mass spectrometry (2DE-LC/MS) is a classic and conventional approach to separate and identify proteins in a proteome. However, this approach is conventionally looked upon as a seemingly “low-throughput” technique because only one to two proteins per 2D spot are often achieved; thus, it has gradually dimmed in the field of proteomics compared to seemingly “high-throughput” bottom-up non-gel approaches such as isobaric tags for relative and absolute quantification (iTRAQ), peptide tandem mass tag (TMT), stable isotope labeling of amino acids in cell culture (SILAC), and label-free. With the rapid development and application of high-sensitivity mass spectrometry in proteomics, an average of over 50 or even hundreds of proteins can be identified in every 2D gel spot in an analysis of a complex human proteome, mostly low-abundance proteins, and 2DE-LC/MS can detect the protein species, to break through the conventional concept of 2DE-LC/MS, and assist its revival in the field of proteomics. Splicing and post-translational modifications are fundamental to the proteome, and are the main factors to clarify proteoforms, which enrich the concept of the proteome. The top-down and high-throughput nature of stable isotope-labeled 2DE-LC/MS for the detection, identification, and quantification of proteoforms provides a solid methodological support for the large-scale study of human proteoforms and disease-related proteoforms to clarify mechanisms of a disease and to discover reliable biomarkers for the prediction, diagnosis, and prognostic assessment of a disease.


 

钟鸿英  华中师范大学化学学院  教授

个人简介:钟鸿英现任华中师范大学化学学院二级教授,主要从事质谱仪器和分析方法以及蛋白质组学/代谢组学中分子结构鉴定方法研究。先后于四川大学化学系、武汉大学化学系、加拿大University of Alberta化学系获得理学学士、硕士和博士学位。曾入选美国哈佛大学公共卫生学院Roadmap 博士后交叉培养计划,随后任职于洛克菲勒大学蛋白质组中心,并且还曾在斯坦福大学化学系开展合作研究。研究成果先后以第一作者或通讯作者身份发表于Nature Biotechnology, Nature Protocols, Nature Communications, Analytical Chemistry, Analytica Chimica Acta (Featured Articles in 2012 and 2018)等国际期刊,并曾应邀在Journal of Chromatography B和《中国科学.化学》撰写综述文章。曾获得药明康德生命化学研究学者奖(2014)、湖北省自然科学优秀论文一等奖(2014)、中国化学会分析化学基础研究梁树权奖(2018)、教育部自然科学二等奖(2017)等荣誉。

演讲题目:蛋白质翻译后脂修饰和相关磷酸化修饰的质谱测定

演讲摘要:真核细胞与原核细胞的显著结构区别在于其发达的膜系统。除质膜、核膜外, 真核细胞的内膜系统将细胞质分隔成不同功能区域, 形成具有不同膜结构的各种亚细胞器包括内质网、高尔基体、线粒体等, 从而实现不同层次生化反应的时空调控, 保证各种生理活动有条不紊地正常进行。蛋白质翻译后脂修饰是指蛋白质在核糖体合成后与疏水脂质分子的共价结合,在已知共价化学修饰中, 脂质分子独特的物理化学性质赋予了蛋白质特殊的结构和功能, 并极大地影响蛋白质的膜锚定能力、转运和定位途径、信号转导以及蛋白质相互作用等. 多样化的脂质结构和结合方式决定了脂修饰蛋白功能的复杂性, 这些脂修饰蛋白与其他已知或未知磷酸化修饰蛋白一起, 在细胞多层次交叉调控信号转导通路中互相影响, 协同作用, 从而实现对生理活动的精细调控. 开展蛋白质翻译后脂修饰及其相关磷酸化修饰分析是揭示微生物感染、免疫调节、 肿瘤发生发展等机制的重要途径, 对发现和筛选疾病标志物以及挖掘新型药物靶标具有重要意义。


 

胡良海 教授 吉林大学生命科学学院

个人简介:胡良海,吉林大学生命科学学院,教授,博士生导师。2003年7月于吉林大学获理学学士学位,2009年1月于中科院大连化物所获理学博士学位,毕业后赴美国普渡大学生物化学系与癌症研究中心从事博士后研究。主要从事基于蛋白质组学的精准医学检测新方法与新技术的研究,为解决生命健康研究中重要科学问题提供新的分析手段。主持国家自然科学基金3项,在Angew. Chem. Int. Ed., Anal. Chem., Proteomics等杂志上发表论文40余篇,他人引用1000余次,申请专利6项,已获授权3项。
2012年入选教育部“新世纪优秀人才支持计划”,曾获中科院院长优秀奖、Eli Lilly亚洲优秀博士论文奖、第六届亚太人类蛋白质组学大会青年科学家奖和中国分析测试协会科学技术奖(CAIA奖)青年奖。现为中国生物化学与分子生物学会蛋白质组学专业委员会第四届委员,中国质谱学会生物质谱专业委员会第十届委员。

演讲题目:单抗药物的糖基化修饰与体内代谢

演讲摘要:单克隆抗体药物是以免疫球蛋白结构为基础的一类大分子蛋白类药物。由于单抗类药物受生物体内特异性抗原和受体的影响较大,目前对于单抗药物的作用机制和体内代谢过程研究很不充分。本研究建立了基于蛋白质组学的质谱分析方法,对单抗体药物进行了肽谱和糖基化修饰形态的定性分析;发展了单抗药物及其糖基化修饰的质谱定量分析方法,考察单抗药物本身及其糖基化修饰在体内的药代动力学特征;结果表明,不同的糖型在体内的代谢情况不完全一致,揭示糖基化修饰对单抗药物药效药动学的重要性,为药物研发和临床安全用药的研究提供新的途径及理论依据。
 

叶明亮  研究员 中科院大连化学物理研究所

个人简介:叶明亮,中科院大连化学物理研究所生物技术部研究员。2001年在中科院大连化学物理研究所获理学博士,2001-2004年先后在美国华盛顿大学(合作导师:Norman Dovichi教授)、系统生物研究所(合作导师:Ruedi Aebersold教授)。2005年入选中科院百人计划,2015年获得杰出青年基金资助,2016年入选科技部中青年科技创新领军人才。现为中科院重点实验室副主任,中国物理学会质谱专业委员会常务理事、中国生物化学与分子生物学会蛋白质组学专业委员会常务理事和中国分析测试协会理事。 蛋白质翻译后修饰的分析鉴定是理解机体细胞通过酶精细调控各种生理活动的关键手段,也是探索众多疾病发生发展规律的重要工具。叶明亮研究员长期从事生物分离分析的研究工作,发展了一系列蛋白质组学分析新技术新方法,特别是在蛋白质翻译后修饰方面建立了多项具有国际领先水平的分析新方法,在Nat. Methods,Nat. Chem. Biol., Nat. Protoc.,Angew. Chem. Int. Ed等SCI期刊上发表发表论文180多篇篇,被引用5900余次。先后主持基金委杰出青年基金、国家重点研发计划重点专项、基金委重点项目、科技部创新方法项目、国家重大科学研究计划课题等项目。

演讲题目:蛋白质翻译后修饰规模化分析新技术新方法的研究

演讲摘要:在组学层次分析蛋白质翻译后修饰可以在全局、系统的层面理解翻译后修饰调控生物过程的规律。我们最近在蛋白质磷酸化、糖基化、甲基化等翻译后修饰的规模化的分析方面发展了多种蛋白质组学分析新方法。针对常规的基于抗体的酪氨酸磷酸化肽段富集策略灵敏度低、重复性差的问题,将从SH2结构域蛋白质突变而来的SH2超亲体应用于复杂样品中酪氨酸磷酸化肽段的富集,发现该SH2超亲体对酪氨酸磷酸化肽段的富集能力优于常见的多种商品化酪氨酸磷酸化抗体。将该方法应用于9个细胞系样品中酪氨酸磷酸化蛋白质组分析,共鉴定到了10,030个高可信的酪氨酸磷酸化位点。相对于组蛋白甲基化,非组蛋白甲基化是一种低丰度的翻译后修饰。我们发展了一种不依赖抗体的甲基化肽段富集策略,从HepG2细胞中,成功的鉴定到了768个甲基化位点上的887个甲基化事件,覆盖了精氨酸和赖氨酸上面的全部5种甲基化形式。此外,还发展了完整糖肽的鉴定新方法,可以实现位点特异性糖型的规模化鉴定,在组学层次揭示蛋白质糖基化的不均一性。相关的工作为疾病的诊治提供了新的技术手段。
 


 

大会联系人:
何春幸
E-mail: chunxing.he@medsci.cn
Mt: 17321087523 或17321098232

会议官网:http://meeting.bioon.com/2018promd

 
 

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