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Science:大自然如何设计原始的细菌鞭毛

  1. LppA
  2. 中心杆
  3. 内膜
  4. 周质间隙
  5. 外膜
  6. 沙门氏菌
  7. 细胞壁
  8. 鞭毛

来源:生物谷 2017-04-15 22:58

在一项新的研究中,来自美国犹他大学、加州理工学院和英国帝国理工学院的研究人员阐明了调节这种细菌鞭毛中心杆长度的机制,并且解答了关于细菌细胞如何结合在一起的一个存在已久的问题。

细菌鞭毛结构。

2017年4月15日/生物谷BIOON/---在某些菌体上附有细长并呈波状弯曲的丝状物,少则1-2根,多则可达数百根。这些丝状物称为鞭毛,是细菌的运动器官。鞭毛的长度常超过菌体若干倍。 细菌的鞭毛自细胞膜长出,游离于细菌细胞外,由远端的鞭毛丝、近端的鞭毛钩和埋置在细胞壁和细胞膜中的基体组成。鞭毛丝,亦称丝状体,位于鞭毛钩以外的远端部分。鞭毛钩,亦称钩形鞘,是连接鞭毛丝和基体之间的部分。基体,又称基粒,连接于鞭毛钩的近端,是鞭毛中最为复杂的结构,保护一条中心杆和与其相连的2~个4环。革兰氏阳性细菌菌的基体由S环、M环构成,革兰氏阴性细菌的基体由L环、P环、S环、M环构成。在大肠杆菌中,L环与细胞壁外膜相连,P环与细胞壁中的肽聚糖层相连,S环位于周质间隙,M环与细胞质膜(有时也称作内膜)相连,这四个环由中心杆连接。

细菌鞭毛的运动方式是旋转运动的。鞭毛丝是半坚硬的“螺旋桨”,由基体带动而推动细菌前进。鞭毛钩比较灵活,相当于鞭毛的“万能关节”。基体起着固定的作用,又是鞭毛运动的关键部件。中心杆相当于“传动杆”,它穿过L环、P环和S环,可以自由转动。这三个环固定在细胞壁和细胞膜上,起着轴承的作用。M环牢固地固定在中心杆的向心末端,而与细胞质膜之间可以自由转动,相当于鞭毛的“发动机”。

细菌鞭毛是自然界最小的旋转纳米马达之一,每分钟旋转高达6万转。为了正常地发挥功能和推进细菌运动,这种鞭毛需要它的所有组分组装在一起来以便进行精确的测量。鞭毛中心杆起着传动轴的作用,将来自位于细胞内部(即细胞质)中的鞭毛“发动机”的力矩传递到细胞外部的鞭毛丝中。这种中心杆自我组装成具有大约25纳米长的结构。

在一项新的研究中,来自美国犹他大学、加州理工学院和英国帝国理工学院的研究人员阐明了调节这种细菌鞭毛中心杆长度的机制,并且解答了关于细菌细胞如何结合在一起的一个存在已久的问题。相关研究结果发表在2017年4月14日的Science期刊上,论文标题为“Nanoscale-length control of the flagellar driveshaft requires hitting the tethered outer membrane”。

尽管决定着其他的鞭毛组分尺寸的生物力学控制机制已被确定,但是将来自细胞内部的鞭毛“发动机”的力矩转移到细胞外部的鞭毛丝的中心杆是未知的。论文通信作者、犹他大学生物学教授Kelly Hughes说,“鉴于这种鞭毛的大部分是在细胞的外面组装的,鞭毛必须存在自组装机制和也必须存在确保不同组分的最佳长度的机制。这是如何做到的呢?”

Hughes实验室的研究生Eli Cohen利用遗传工具探究了肠道沙门氏菌(Salmonella enterica)的鞭毛中心杆长度控制机制的问题,但仅取得缓慢的进展。后来,在他的一次课程当中,他听说了外膜结合蛋白Lpp的概念:Lpp将细菌外膜与细胞壁在物理上连接在一起。这种沙门氏菌被膜由内膜和外膜组成,而且它的外膜与外部世界相互作用。在内膜和外膜之间的是含有细胞壁的周质间隙。细胞生物学家之前并不知道LppA蛋白是否像柱子支撑着屋顶那样,支撑着细胞壁,或者这种外膜是否附着到细胞壁上。

Cohen、Hughes和他们的同事们对沙门氏菌菌株进行改造以便确定LppA是否附着到这种外膜上,以及这种外膜是否影响鞭毛中心杆的长度。他们发现改变LppA蛋白的长度会改变这种周质空间的宽度和这种中心杆的长度。

Cohen说,“这种中心杆需要接触到这种外膜的内部。因此,如果这种外膜相隔比较远,那么这种中心杆必须在那里生长来接触到它。”

Hughes补充道,“这项研究证实LppA确实附着这种外膜。如果不能够附着这种外膜,那么它朝远离细胞的方向快速扩大。”

鉴于这种鞭毛是细菌的迁移能力紧密关联,理解这种鞭毛系统的控制机制可能有助于研究人员了解如何让有害细菌丧失迁移能力和阻止一些细菌用来感染宿主细胞的鞭毛样系统(flagellum-like system)。(生物谷 Bioon.com)

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原始出处:

Eli J. Cohen, Josie L. Ferreira, Mark S. Ladinsky et al. Nanoscale-length control of the flagellar driveshaft requires hitting the tethered outer membrane. Science, 14 Apr 2017, 356(6334):197-200, doi:10.1126/science.aam6512

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