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Science:揭示CLIP-170微管加快肌动蛋白丝延长机制

来源:生物谷 2016-05-22 10:19

2016年5月22日/生物谷BIOON/--在一项新的研究中,来自美国布兰迪斯大学的一个研究小组证实在细胞中发现的CLIP-170微管(即结合着CLIP-170蛋白的微管)紧密地结合到蛋白formin上,从而加快肌动蛋白丝延长。该小组将一种荧光蛋白加入到这种微管中以便更好地理解蛋白CLIP-170在肌动蛋白丝组装中的作用。相关研究结果发表在2016年5月20日那期Science期刊上,论文标题为“Accelerated actin filament polymerization from microtubule plus ends”。

针对这项研究,来自德国布伦瑞克工业大学的Klemens Rottner在同期Science期刊上发表一篇标题为“Formin' filaments at a faster CLIP”的文章,也解释了微管和肌动蛋白丝在真核生物细胞骨架形成中发挥的作用。

为了让细胞维持它的形状,肌动蛋白丝必需延长到支持细胞形状所需的长度。但是当细胞长到合适的大小和形状时,它需要容纳它的所有组分,这就必需有一种机制调节它的生长。之前的研究已证实微管起到这种的作用,但是它是如何发挥作用的在某种程度上一直是个谜。

在这项新的研究中,研究人员发现CLIP-170微管确实非常紧密地结合到一种被称作formin的蛋白上,这样做就能够在确定肌动蛋白丝将延伸多长上发挥作用,或者更具体地说,加快肌动蛋白丝延长。

为了更多地了解蛋白CLIP-170在细胞骨架形成中发挥的作用,研究人员在实验室中将一种荧光蛋白加入到蛋白CLIP-170中的一些上,然后在细胞成熟期间,利用单细胞显微镜观察发生了什么。除了加快肌动蛋白丝延长外,研究人员还观察到CLIP-170与mDia1二聚体结合在一起,追踪肌动蛋白丝末端和促进聚合化,这种聚合化提供一种保护帽。研究人员还发现微管末端诱导mDia1/CLIP-10复合体发挥作用,从而导致肌动蛋白丝快速生长。他们注意到这种肌动蛋白丝生长对神经元中的树突生长是特别不可或缺的。(生物谷 Bioon.com)

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Accelerated actin filament polymerization from microtubule plus ends

doi:10.1126/science.aaf1709

Jessica L. Henty-Ridilla, Aneliya Rankova, Julian A. Eskin, Katelyn Kenny, Bruce L. Goode

Microtubules (MTs) govern actin network remodeling in a wide range of biological processes, yet the mechanisms underlying this cytoskeletal cross-talk have remained obscure. We used single-molecule fluorescence microscopy to show that the MT plus-end–associated protein CLIP-170 binds tightly to formins to accelerate actin filament elongation. Furthermore, we observed mDia1 dimers and CLIP-170 dimers cotracking growing filament ends for several minutes. CLIP-170–mDia1 complexes promoted actin polymerization ~18 times faster than free–barbed-end growth while simultaneously enhancing protection from capping proteins. We used a MT-actin dynamics co-reconstitution system to observe CLIP-170–mDia1 complexes being recruited to growing MT ends by EB1. The complexes triggered rapid growth of actin filaments that remained attached to the MT surface. These activities of CLIP-170 were required in primary neurons for normal dendritic morphology. Thus, our results reveal a cellular mechanism whereby growing MT plus ends direct rapid actin assembly.

 

Formin' filaments at a faster CLIP

doi:10.1126/science.aaf9624

Klemens Rottner

Cells of all kingdoms form a rigid but dynamic cytoskeleton that is essential for cell shape and growth. Microtubules and actin filaments build the eukaryotic cytoskeleton, and although they serve distinct functions, cooperation and indirect connections between these systems exist (1). On page 1004 of this issue, Henty-Ridilla et al. (2) report how a protein that accumulates at the growing tips of microtubules also elongates actin filaments, revealing an unexpected interaction between the two cytoskeletal systems.

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