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Nat Chem Biol:首次利用荧光探针解析细胞膜的奥秘

来源:生物谷 2016-04-08 11:31

图片来源:medicalxpress.com

2016年4月7日 讯 /生物谷BIOON/ --近日,来自日本、美国和印度的科学家们首次在活细胞中观察到了细胞膜中的筏区域,即细胞膜中携带特殊分子群体的活性部位,相关研究刊登于国际杂志Nature Chemical Biology上。文章中研究人员Naoko Komura说道,对于俗称为筏区域的特殊细胞膜结构域的推测已经超过25年了,但科学家们从来没有在活细胞中真正观察到该结构,而本文中研究者就做出了重大的突破。

文章中研究人员观察了神经节甘脂的行为,神经节甘脂是一种特殊的脂质分子,其在机体多种生物学过程中扮演着重要角色,包括脂质筏区域的形成、毒素进入细胞以及化学信号的接收等。然而科学家们并不很清楚神经节苷脂的工作机制,截至目前为止研究者们缺少可以精确追踪神经节苷脂运动的探针。

此前研究中研究人员并不能够在人工模型系统中模拟天然神经节苷脂的行为,而本文研究中研究者们就在神经节苷脂上吸附了一种荧光标记物,随后他们就利用吸附在特殊位点的荧光标志物合成了四种整体性的神经节苷脂;利用这种新型的荧光类似物并且结合独特的高分辨率荧光分子成像技术,研究者们就实现了首次在活细胞中记录特殊的神经节苷脂的活动。

研究者揭示了神经节苷脂如何形成携带胆固醇和CD59蛋白的脂质筏区域,CD59属于GPI锚定受体蛋白家族中的一员;Kenichi Suzuki博士表示,利用正常的技术很难观察细胞中脂质筏区域的动态行为,而本文研究中我们就利用荧光神经节苷脂探针实现了这一目的,如今很多科学家就可以开始进行深入的研究来揭示毒素、细菌和病毒如何通过脂质筏区域来入侵到细胞中了。(生物谷Bioon.com)

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Raft-based interactions of gangliosides with a GPI-anchored receptor

Naoko Komura, Kenichi G N Suzuki, Hiromune Ando, Miku Konishi, Machi Koikeda, Akihiro Imamura, Rahul Chadda, Takahiro K Fujiwara, Hisae Tsuboi, Ren Sheng, Wonhwa Cho, Koichi Furukawa, Keiko Furukawa, Yoshio Yamauchi, Hideharu Ishida, Akihiro Kusumi & Makoto Kiso

Gangliosides, glycosphingolipids containing one or more sialic acid(s) in the glyco-chain, are involved in various important physiological and pathological processes in the plasma membrane. However, their exact functions are poorly understood, primarily because of the scarcity of suitable fluorescent ganglioside analogs. Here, we developed methods for systematically synthesizing analogs that behave like their native counterparts in regard to partitioning into raft-related membrane domains or preparations. Single-fluorescent-molecule imaging in the live-cell plasma membrane revealed the clear but transient colocalization and codiffusion of fluorescent ganglioside analogs with a fluorescently labeled glycosylphosphatidylinisotol (GPI)-anchored protein, human CD59, with lifetimes of 12 ms for CD59 monomers, 40 ms for CD59's transient homodimer rafts in quiescent cells, and 48 ms for engaged-CD59-cluster rafts, in cholesterol- and GPI-anchoring-dependent manners. The ganglioside molecules were always mobile in quiescent cells. These results show that gangliosides continually and dynamically exchange between raft domains and the bulk domain, indicating that raft domains are dynamic entities.

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