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Structure:新思路!利用磁铁开发抵御流感新疗法!

来源:生物谷 2015-11-05 14:04

图片来源:news-taxes.rhcloud.com

2015年11月5日 讯 /生物谷BIOON/ --近日,发表于国际杂志Structure上的一项研究论文中,来自美国佛罗里达州立大学的科学家们利用磁石对流感病毒成功地进行了靶向作用,相关研究或为后期开发新型流感疗法提供思路。

文章中,研究者Tim Cross揭示了流感病毒的作用机理,并且解释了为何流感病毒可以让患者机体如此脆弱,基于对流感病毒作用原理的理解,研究者随后收集了大量有效地抵御流感病毒的处方药;研究者阐明了激活流感病毒使其在人类细胞中复制产生的机理,Cross表示,如果我们可以开发出一种干扰该机制的药物,那么我们或许就可以成功治疗流感,然而实际上我们并不知道下一个致死性的流感病毒流行季何时会到来。

为了开发出新型流感药物,科学家们首先就需要在最基础的水平上理解病毒的作用机理,流感病毒是一种包膜病毒,其有着外膜结构,就好比细胞有细胞膜一样,流感外膜中存在三种不同的蛋白,其中一种就是名为M2的质子通道蛋白。

随着病毒移动进入细胞,其就会进入酸性环境,而酸性环境可以激活M2质子通道,一旦M2质子通道被激活,质子就会移动通过通道,同时使得病毒外膜同宿主细胞外膜融合,促进感染及病毒复制的过程。本文研究中,研究人员利用最敏感的核磁共振磁体对这种质子通道进行了清晰地成像,同时研究者还揭示了质子如何进行移动来促进病毒外膜同宿主细胞外膜的融合。

很多年以来,全世界的科学家们都研究了质子通道工作的机制,因为该质子通道的相关研究数据可以作为最基本的线索来帮助理解病毒工作的原理,M2质子通道长期以来一直是一种潜在的候选药物靶点,但当2009年猪流感爆发时,医生们很快就发现靶向作用M2质子通道的药物似乎已经不起作用了。

最后研究者表示,很多情况下病毒都会发生变异,不断进化,因此后期还需要更多深入的研究来进行,而更多的研究数据也为未来开发新型抵御流感病毒的疗法或药物提供帮助和思路。(生物谷Bioon.com)

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Dynamic Short Hydrogen Bonds in Histidine Tetrad of Full-Length M2 Proton Channel Reveal Tetrameric Structural Heterogeneity and Functional Mechanism

Yimin Miao, Riqiang Fu, Huan-Xiang Zhou, Timothy A. Cross

The tetrameric M2 protein from influenza A conducts protons into the virus upon acid activation of its His37 tetrad and is a proven drug target. Here, in studies of full-length M2 protein solubilized in native-like liquid-crystalline lipid bilayers, a pH titration monitored by solid-state nuclear magnetic resonance revealed a clustering of the first three His37 pKas (6.3, 6.3, and 5.5). When the +2 state of the tetrad accepts a third proton from the externally exposed portion of the channel pore and releases a proton to the internally exposed pore, successful proton conductance is achieved, but more frequently the tetrad accepts and returns the proton to the externally exposed pore, resulting in a futile cycle. Both dynamics and conformational heterogeneity of the His37 tetrad featuring short hydrogen bonds between imidazolium-imidazole pairs are characterized, and the heterogeneity appears to reflect oligomeric helix packing and the extent of transmembrane helical bending around Gly34.

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