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Cell:工程化的香蕉分子或可帮助抵御多种病毒的感染

来源:生物谷 2015-10-27 11:16

图片来源:medicalxpress.com

2015年10月27日 讯 /生物谷BIOON/ --近日,一项刊登在国际杂志Cell上的研究论文中,来自密歇根大学健康系统(University of Michigan Health System)的科学家通过研究发现,香蕉不仅可以帮助我们远离疾病,而且在香蕉中发现的一种特殊物质稍加修饰就可以帮助抵御一系列病毒对机体的入侵,这种新型分子或可帮助科学家们开发出新型药物来抵御病毒的感染。

文章中研究者重点关注名为香蕉外源凝集素的特殊蛋白(BanLec),该蛋白可以对位于病毒和细胞外部的糖分子进行解析,早在5年前科学家们就发现,香蕉外源凝集素可以阻挡AIDS进入到机体细胞中,但由于其潜在用途有限而且还会引发副作用所以当时科学家们并没有进行深入研究。

这项研究中,研究者报告了他们如何制造一种新形式的BanLec分子,来帮助抵御小鼠机体中病毒的感染,同时这种改造后的分子并不会在小鼠机体中引发不良的炎性反应。研究者将这种BanLec分子命名为H84T,进一步研究发现,改造后的BanLec分子可以帮助抵御引发AIDS、乙肝以及流感的病毒分子,同时还不会引发机体额外的炎性反应。

研究者David Markovitz教授说道,这项研究让我们非常激动,因为BanLec分子有望在后期成为一种广谱的抗病毒制剂,而且本文中我们首次对该分子进行了工程化改造,这对于后期更顺利地开发抗病毒药物提供了新的帮助。

目前来自26个国家的科学家们通过共同努力解析了BanLec分子抵御病毒感染的分子机制,同时还制造出了一种较好形式的BanLec分子版本,他们利用一系列科学工具清楚地阐明并解析了BanLec分子的精细结构。研究者并不清楚机体免疫T细胞如何同BanLec分子进行吸附,而后期他们还将通过更多深入的研究来揭示新型BanLec分子的更多用途及机制。(生物谷Bioon.com)

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Engineering a Therapeutic Lectin by Uncoupling Mitogenicity from Antiviral Activity

Michael D. Swanson14, Daniel M. Boudreaux14, Loïc Salmon14, Jeetender Chugh, Harry C. Winter, Jennifer L. Meagher, Sabine André, Paul V. Murphy, Stefan Oscarson, René Roy, Steven King, Mark H. Kaplan, Irwin J. Goldstein, E. Bart Tarbet, Brett L. Hurst, Donald F. Smee, Cynthia de la Fuente, Hans-Heinrich Hoffmann, Yi Xue, Charles M. Rice, Dominique Schols, J. Victor Garcia, Jeanne A. Stuckey, Hans-Joachim Gabius, Hashim M. Al-Hashimi15, David M. Markovitz15

A key effector route of the Sugar Code involves lectins that exert crucial regulatory controls by targeting distinct cellular glycans. We demonstrate that a single amino-acid substitution in a banana lectin, replacing histidine 84 with a threonine, significantly reduces its mitogenicity, while preserving its broad-spectrum antiviral potency. X-ray crystallography, NMR spectroscopy, and glycocluster assays reveal that loss of mitogenicity is strongly correlated with loss of pi-pi stacking between aromatic amino acids H84 and Y83, which removes a wall separating two carbohydrate binding sites, thus diminishing multivalent interactions. On the other hand, monovalent interactions and antiviral activity are preserved by retaining other wild-type conformational features and possibly through unique contacts involving the T84 side chain. Through such fine-tuning, target selection and downstream effects of a lectin can be modulated so as to knock down one activity, while preserving another, thus providing tools for therapeutics and for understanding the Sugar Code.

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