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郑晓峰:组蛋白H2A泛素化、类泛素化修饰调控的新机制

来源:生物谷 2015-06-04 16:28

2015年6月4日讯 /生物谷BIOON/--6月4日在上海"2015蛋白质修饰与降解论坛"上,来自北京大学生命科学学院的郑晓峰教授与大家分享了组蛋白H2A泛素化、类泛素化修饰调控的新机制。

在报告中郑教授提到真核细胞的组蛋白存在着磷酸化、乙酰化和泛素化等多种翻译后修饰。组蛋白H2Ashi最早鉴定的泛素化修饰底物,组蛋白H2A的泛素E3连接酶PRC1复合体的自身泛素化对于其E3连接酶活性至关重要,组蛋白H2A泛素化修饰参与了基因转录调控和DNA损伤修复等多个生理反应过程,它受到非常严格二敬慕的调控,但有关H2A泛素化修饰调控的分子机制还有许多问题尚待解决。

郑教授的团队鉴定了H2A泛素化修饰的新的调控蛋白--HSCARG,该蛋白通过招募去泛素化酶USP7抑制PRC1复合体的泛素化并因此降低组蛋白对H2A泛素化的调控在DNA损伤修复中也发挥重要的作用。HSCARG缺失后,DNA损伤修复后H2A泛素链去除的效率降低,导致了修复蛋白停留在损伤位点以及CHK2信号的持续激活,最终导致细胞在损伤修复后不能重新回到细胞周期并影响了细胞的增值。

此外,郑教授的研究组还发现组蛋白H2A存在NEDDylation修饰,RNF168介导了组蛋白H2A的NEDDylation修饰,它和泛素化修饰之间具有拮抗关系,H2A的NEDDylation修饰在调控DNA损伤修复中也具有重要的作用。(生物谷Bioon.com)

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