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JBC:分子伴侣帮助蛋白质折叠的分子机理

来源:生物谷 2015-05-19 10:17

2015年5月19日 讯 /生物谷BIOON/ --分子伴侣是一种协助蛋白质进行折叠的分子助手,其中一种伴侣分子是所谓的热激蛋白60(Hsp60),这种蛋白可以在线粒体中形成一种类似于“桶状”的结构,从而便于蛋白折叠过程的发生,近日刊登于the Journal of Biological Chemistry上的一篇研究论文中,来自弗莱堡大学的研究人员揭示了这些“桶状”蛋白结构形成的分子机制。

线粒体是细胞的能量工厂,为了发挥重要的功能,线粒体会“进口”一千多种不同的蛋白质,这些蛋白质在线粒体中会获得成熟的结构以便其处于活性状态,这些过程就是所谓的蛋白折叠过程,分子伴侣在这一过程中就扮演了助手的作用,其可以确保线粒体中不形成异常的蛋白积累,同时这些分子伴侣也都被称为热激蛋白(HSPs),因为在压力状况下其数量会不断增加,比如高温下。

线粒体包含了两种折叠助手:Hsp70和Hsp60,Hsp70可以帮助蛋白质运输到线粒体中,其同时也会刺激蛋白折叠的第一步发生;而Hsp60则会形成由两个“槽状”结构组成的桶状样结构,每一个槽都是由7个Hsp60分子围成一个环而形成;未折叠的蛋白质就会被包入槽中,在槽中期就可以获得成熟的构象;Hsp60桶状结构近可以在Hsp10的帮助下才能够发挥功能,后者可以形成由7个亚单位组成的环状结构。

截止到目前位置,研究者们并不清楚Hsp60桶状结构形成的分子机制,于是本文研究中研究者就发现了Hsp70在Hsp60复合物装配过程中的一种未知的功能;文章中研究者发现,Hsp70可以同Hsp10相互作用来将Hsp60分子组装成为一种桶状分子,这样一来研究者就可以更清楚地理解Hsp60复合物形成的关键步骤了。而Hsp60和Hsp70的异常往往和神经系统障碍直接相关,比如帕金森疾病和痉挛性截瘫;本文研究或帮助科学家们未来更好地理解这些疾病形成的原因和机制。(生物谷Bioon.com)

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Mitochondrial Heat Shock Protein (Hsp) 70 and Hsp10 Cooperate in the Formation of Hsp60 Complexes*

Lena Böttinger‡,§, Silke Oeljeklaus¶,‖, Bernard Guiard**, Sabine Rospert‡,‖, Bettina Warscheid¶,‖ and Thomas Becker‡,§,‖1

Mitochondrial Hsp70 (mtHsp70) mediates essential functions for mitochondrial biogenesis, like import and folding of proteins. In these processes, the chaperone cooperates with cochaperones, the presequence translocase, and other chaperone systems. The chaperonin Hsp60, together with its cofactor Hsp10, catalyzes folding of a subset of mtHsp70 client proteins. Hsp60 forms heptameric ring structures that provide a cavity for protein folding. How the Hsp60 rings are assembled is poorly understood. In a comprehensive interaction study, we found that mtHsp70 associates with Hsp60 and Hsp10. Surprisingly, mtHsp70 interacts with Hsp10 independently of Hsp60. The mtHsp70-Hsp10 complex binds to the unassembled Hsp60 precursor to promote its assembly into mature Hsp60 complexes. We conclude that coupling to Hsp10 recruits mtHsp70 to mediate the biogenesis of the heptameric Hsp60 rings.

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