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Plant Cell:中科院科学家在光合作用状态转换机制研究方面的最新进展

来源:生物谷 2015-04-22 10:20

中国科学院生物物理研究所柳振峰课题组最近在国际权威杂志Plant Cell上在线发表了题为“Structural Mechanism Underlying the Specific Recognition between the Arabidopsis State-Transition Phosphatase TAP38/PPH1 and Phosphorylated Light-Harvesting Complex Protein Lhcb1”的研究成果。柳振峰等人在文章中报道了他们关于植物光合作用状态转换磷酸酶(TAP38/PPH1)底物识别机制的研究成果。

藻类和陆生植物存在一种名为状态转换(state transition)的巧妙适应调控机制,这种机制使得藻类和陆生植物在弱光条件下能够响应外界光照质量(light quality)变化,从而使植物能够在不同光照条件下优化光合作用效率。众所周知,植物光合作用中需要两个光系统(光系统I和II)的平衡运转来实现光驱动的能量物质生成过程。

在状态转换可逆的调控过程中,植物利用一对分别被称为Stt7(或STN7)和TAP38(或PPH1)的叶绿体蛋白激酶和磷酸酶来调控天线复合物LHCII的磷酸化水平,实现光能在两个光系统间的动态平衡分配。

关于LHCII磷酸酶的研究始于上世纪80年代,而其具体的结构特征和作用机制三十多年来一直是个谜。2010年,科学家发现TAP38/PPH1对于LHCII的去磷酸化和状态转换的逆过程是必需的,然而其是否能直接作用于磷酸化的LHCII及其分子间的相互识别方式都还有待进一步研究阐明。

此次,柳振峰等人通过生物化学分析方法证明了状态转换磷酸酶TAP38/PPH1可特异性地直接作用于磷酸化LHCII并能够高效地将其去磷酸化,而对于光系统II核心亚基磷酸化蛋白的催化活性则较弱。经过多年的努力,研究人员解析了TAP38/PPH1基质侧的核心结构域蛋白本身,及其与磷酸化天线蛋白Lhcb1的氨基端多肽复合物的高分辨率晶体结构。

通过对两个结构的分析和比较的结果揭示了TAP38/PPH1得以特异性地识别磷酸化LHCII的分子机制。研究发现了TAP38/PPH1中存在两段特有的氨基酸序列和相应的结构模,它们参与形成两个特异的底物结合和识别位点,在底物识别过程中发挥着关键的作用。

此外,TAP38/PPH1与pLhcb1多肽复合物的晶体结构也是2C型蛋白磷酸酶家族中首次被报道的该类型磷酸酶与磷酸化多肽底物复合物的结构,为深入理解2C型蛋白磷酸酶的催化过程反应机制提供了高精度的分子间相互作用细节。(生物谷Bioon.com)

生物谷推荐的英文摘要:

Plant Cell

Structural Mechanism Underlying the Specific Recognition between the Arabidopsis State-Transition Phosphatase TAP38/PPH1 and Phosphorylated Light-Harvesting Complex Protein Lhcb1.

Wei X, Guo J, Li M, Liu Z.

During state transitions, plants regulate energy distribution between photosystems I and II through reversible phosphorylation and lateral migration of the major light-harvesting complex LHCII. Dephosphorylation of LHCII and the transition from state 2 to state 1 requires a thylakoid membrane-associated phosphatase named TAP38 or PPH1. TAP38/PPH1 specifically targets LHCII but not the core subunits of photosystem II, whereas the underlying molecular mechanism of their mutual recognition is currently unclear. Here, we present the structures of Arabidopsis thaliana TAP38/PPH1 in the substrate-free and substrate-bound states. The protein contains a type 2C serine/threonine protein phosphatase (PP2C) core domain, a Mn2+ (or Mg2+) binuclear center and two additional motifs contributing to substrate recognition. A 15-mer phosphorylated N-terminal peptide of Lhcb1 binds to TAP38/PPH1 on two surface clefts enclosed by the additional motifs. The first segment of the phosphopeptide is clamped by a pair of tooth-like arginine residues at Cleft 1 site. The binding adopts the lock-and-key mechanism with slight rearrangement of the substrate binding residues on TAP38/PPH1. Meanwhile, a more evident substrate-induced fitting occurs on Cleft 2 harboring the extended part of the phosphopeptide. The results unravel the bases for the specific recognition between TAP38/PPH1 and phosphorylated Lhcb1, a crucial step in state transitions.

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