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Nat Commun:科学家揭示新型的癌症防御机制

  1. BUBR1
  2. 子代细胞
  3. 染色体分离
  4. 癌症
  5. 防御机制

来源:生物谷 2014-12-12 10:32

近日,一项发表于国际杂志Nature Communications上的研究论文中,来自哥本哈根大学的研究人员通过研究鉴别出了一种确保细胞何时分裂的新型分子机制,在细胞分裂的过程中遗传物质可以平均分配到两个子代细胞中,而该过程也被称为染色体分离,其对于细胞非常重要,因为一旦遗传物质发生不正确分裂就会促使细胞癌变。

2014年12月12日 讯 /生物谷BIOON/ --近日,一项发表于国际杂志Nature Communications上的研究论文中,来自哥本哈根大学的研究人员通过研究鉴别出了一种确保细胞何时分裂的新型分子机制,在细胞分裂的过程中遗传物质可以平均分配到两个子代细胞中,而该过程也被称为染色体分离,其对于细胞非常重要,因为一旦遗传物质发生不正确分裂就会促使细胞癌变。

文章中,研究人员就揭示了染色体分离过程以及蛋白质BubR1的影响,研究人员利用复杂的活细胞显微技术来追踪BubR1突变的人类细胞中的染色体运动情况,目的是为了观察BubR1突变后如何影响细胞的染色体分离;本文研究就揭示了蛋白质BubR1如何确保正确的染色体分离以及BubR1的突变如何影响临床研究中患者机体对化疗制剂的反应。

研究者Jakob Nilsson说道,我们都知道蛋白质BubR1在某些人类癌细胞中是突变的,因此我们的研究旨在揭示BubR1突变后如何引发癌症;未来研究中分析癌症患者机体中BubR1的突变对于患者治疗非常关键,而且通过更为深入的研究或许也可以帮助预测携带BubR1突变的癌症患者的预后情况。

当前研究者希望通过研究可以帮助开发新型的癌症治疗策略,并可揭示为何在癌症患者机体中染色体通常不会正确分离到后代的子代中。当前癌症的疗法都是在不断的错误和试验中来进行开发的,而未来研究中研究者希望通过基于对个体癌症组织突变的理解,来预测患者对不同药物疗法的反应。

研究者通过分析携带BubR1突变的病人,发现携带BubR1突变的患者或许会对某种类型的药物产生反应,因为这就利于后期研究人员开发治疗BubR1突变的癌症患者的新型疗法。(生物谷Bioon.com)

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The internal ​Cdc20 binding site in ​BubR1 facilitates both spindle assembly checkpoint signalling and silencing

Tiziana Lischetti, Gang Zhang, Garry G. Sedgwick, Victor M. Bolanos-Garcia & Jakob Nilsson

Improperly attached kinetochores activate the spindle assembly checkpoint (SAC) and by an unknown mechanism catalyse the binding of two checkpoint proteins, ​Mad2 and ​BubR1, to ​Cdc20 forming the mitotic checkpoint complex (MCC). Here, to address the functional role of ​Cdc20 kinetochore localization in the SAC, we delineate the molecular details of its interaction with kinetochores. We find that ​BubR1 recruits the bulk of ​Cdc20 to kinetochores through its internal Cdc20 binding domain (IC20BD). We show that preventing ​Cdc20 kinetochore localization by removal of the IC20BD has a limited effect on the SAC because the IC20BD is also required for efficient SAC silencing. Indeed, the IC20BD can disrupt the MCC providing a mechanism for its role in SAC silencing. We thus uncover an unexpected dual function of the second ​Cdc20 binding site in ​BubR1 in promoting both efficient SAC signalling and SAC silencing.

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