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Nat Struct  & Mol Biol:科学家揭示细胞中的特殊“机器”-剪接体的精细结构

来源:生物谷 2014-06-08 13:35

2014年6月8日 讯 /生物谷BIOON/ --近日,刊登在国际杂志Nature Structural and Molecular Biology上的一篇研究报告中,来自威斯康星大学的研究人员通过研究揭示了人类机体细胞“机器”-剪接体的精细结构。

剪接体是进行RNA剪接时形成的多组分复合物,其大小为60S,主要是由小分子的核RNA和蛋白质组成;文章中研究者以高分辨率的角度揭示了其精细结构,为深入理解其复合体工作的机制以及其各部分如何协作提供了一定的研究数据。

剪接体由6个复合物组成,各个复合物可以互相协作对来自基因的原始信息进行编辑,删去那些无用的信息,最后这些信息被翻译成蛋白质在细胞中发挥相应的作用;研究者在文章中创建的一部分剪接体名为U6,其主要由RNA和两种蛋白质组成,其中一种蛋白名为Prp24。在U6中RNA可以和Prp24以一种分子共生机制存在,研究者Brow表示,我们想理解整个剪接体所扮演的角色,并且揭示其在细胞中形成以及发挥作用的机制。

对于目前这种RNA-蛋白质互相结合的结构,研究者认为这并不是剪接体唯一的特殊结构,研究者希望通过更为深入的研究揭示其更为复杂的结构组成,或许还存在更为复杂的高分辨率RNA-蛋白质结构组成,最终研究者表示,研究这些细胞机器非常有意思,目前仅仅存在3种RNA机器,人类自20亿年前进化而来,一旦发现,便已经定型了,可细胞中的剪接体并非如此。(生物谷Bioon.com)

 

Core structure of the U6 small nuclear ribonucleoprotein at 1.7-Å resolution

Eric J Montemayor, Elizabeth C Curran, Hong Hong Liao, Kristie L Andrews, Christine N Treba, Samuel E Butcher & David A Brow

 

The spliceosome is a dynamic assembly of five small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) that removes introns from eukaryotic pre-mRNA. U6, the most conserved of the spliceosomal small nuclear RNAs (snRNAs), participates directly in catalysis. Here, we report the crystal structure of the Saccharomyces cerevisiae U6 snRNP core containing most of the U6 snRNA and all four RRM domains of the Prp24 protein. It reveals a unique interlocked RNP architecture that sequesters the 5′ splice site–binding bases of U6 snRNA. RRMs 1, 2 and 4 of Prp24 form an electropositive groove that binds double-stranded RNA and may nucleate annealing of U4 and U6 snRNAs. Substitutions in Prp24 that suppress a mutation in U6 localize to direct RNA-protein contacts. Our results provide the most comprehensive view to date of a multi-RRM protein bound to RNA and reveal striking coevolution of protein and RNA structure.

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