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PNAS:植物科学推动阿尔茨海默氏症的研究

  1. 阿尔茨海默氏症

来源:生物谷 2013-09-23 20:18

2013年9月23日讯 /生物谷BIOON/--一个国际植物生物学家研究小组最近的一项发现对阿尔茨海默氏症和其他与年龄有关疾病的研究具有重要意义。它揭露了有关蛋白酶或酶在植物、动物以及人类疾病中作用的更多知识。这项研究发表在权威杂志PNAS上。 科学家从拟南芥中鉴定出一种新型的寡肽(OOP)(拟南芥往往是分子生物学家开展研究的模式生物),OOP能降解蛋白质进入线粒体和叶绿体后所产生的小肽。

 

2013年9月23日讯 /生物谷BIOON/--一个国际植物生物学家研究小组最近的一项发现对阿尔茨海默氏症和其他与年龄有关疾病的研究具有重要意义。它揭露了有关蛋白酶或酶在植物、动物以及人类疾病中作用的更多知识。这项研究发表在权威杂志PNAS上。

科学家从拟南芥中鉴定出一种新型的寡肽(OOP)(拟南芥往往是分子生物学家开展研究的模式生物),OOP能降解蛋白质进入线粒体和叶绿体后所产生的小肽。蛋白质进入到这些细胞器对于细胞的功能是必不可少的,但小肽必须被销毁,因为它们可能具有毒性。

明白模式生物中肽降解涉及的途径对了解蛋白酶在植物和动物疾病中的作用是必不可少的。称为前序列蛋白酶(Presequence Protease,PreP),具有降解β-淀粉样蛋白的能力,β-淀粉样蛋白在阿尔茨海默氏症患者脑组织中形成不溶性的纤维。

斯德哥尔摩大学生物化学教授Elzbieta Glaser相信:OOP和PreP合作以彻底分解有害肽。研究OOP的人类变种及其在β-淀粉样肽降解中的作用将是非常有趣的,这可能对阿尔茨海默氏症和其他与年龄有关疾病的研究具有重要意义。(生物谷Bioon.com)

Organellar oligopeptidase (OOP) provides a complementary pathway for targeting peptide degradation in mitochondria and chloroplasts

Beata Kmiec, et al.

Both mitochondria and chloroplasts contain distinct proteolytic systems for precursor protein processing catalyzed by the mitochondrial and stromal processing peptidases and for the degradation of targeting peptides catalyzed by presequence protease. Here, we have identified and characterized a component of the organellar proteolytic systems in Arabidopsis thaliana, the organellar oligopeptidase, OOP (At5g65620). OOP belongs to the M3A family of peptide-degrading metalloproteases. Using two independent in vivo methods, we show that the protease is dually localized to mitochondria and chloroplasts. Furthermore, we localized the OPP homolog At5g10540 to the cytosol. Analysis of peptide degradation by OOP revealed substrate size restriction from 8 to 23 aa residues. Short mitochondrial targeting peptides (presequence of the ribosomal protein L29 and presequence of 1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid deaminase 1) and N- and C-terminal fragments derived from the presequence of the ATPase beta subunit ranging in size from 11 to 20 aa could be degraded. MS analysis showed that OOP does not exhibit a strict cleavage pattern but shows a weak preference for hydrophobic residues (F/L) at the P1 position. The crystal structures of OOP, at 1.8–1.9 , exhibit an ellipsoidal shape consisting of two major domains enclosing the catalytic cavity of 3,000 3. The structural and biochemical data suggest that the protein undergoes conformational changes to allow peptide binding and proteolysis. Our results demonstrate the complementary role of OOP in targeting-peptide degradation in mitochondria and chloroplasts.

 

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