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J Bacteriol:巯基过氧化氢酶可免于绿脓杆菌受过氧化氢毒害

  1. J Bacteriol
  2. 巯基过氧化氢酶
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来源:生物谷 2012-11-18 13:22

近日,国际著名杂志《细菌学杂志》Journal of Bacteriology上刊登了美国及泰国研究人员的最新研究成果“Pseudomonas aeruginosa thiol peroxidase protects against hydrogen peroxide toxicity and displays atypic

近日,国际著名杂志《细菌学杂志》Journal of Bacteriology上刊登了美国及泰国研究人员的最新研究成果“Pseudomonas aeruginosa thiol peroxidase protects against hydrogen peroxide toxicity and displays atypical patterns of gene regulation”,文章中,研究者揭示了绿脓杆菌巯基过氧化氢酶不仅可以免于过氧化氢的毒性,而且可以以非对称的方式来调节基因的表达。

巯基过氧化氢酶(Tpx)以前被认为是一种清除酶,而且Tpx是许多原核生物过氧化物酶基因家族的成员之一,Tpx包括了巯基依赖的过氧化氢酶活性,而且可以通过减少硫氧还蛋白Trx来降低有机的过氧化物或者过氧化氢。

铜绿假单胞菌俗称绿脓杆菌,是一种革兰氏阴性菌,可以引起院内急慢性感染。细菌在环境中必须面对吞噬溶酶体产生的活性氧,包括超氧负离子、过氧化氢和过氧亚硝酸盐。绿脓杆菌拥有多种策略来对克服环境中的有毒物质,一些活性氧清除酶在氧化应激性保护方面扮演着重要的生理作用。而且绿脓杆菌还可以产生超氧化物歧化酶来歧化超氧负离子,解除过氧化氢的毒力作用。

在文章中,研究者揭示了绿脓杆菌细胞质中的抗氧化酶Tpx具有巯基依赖的过氧化氢酶活性,而且对于有机过氧化物具有高效的亲和力。对tpx突变体的表型分析,研究者揭示了其突变体对于不同浓度过氧化氢的敏感性表型,突变体对于亚毫克浓度的过氧化氢的敏感性是在Tpx对于过氧化氢一定的Km之内的,就好比是Tpx在亚毫克级别为细菌提供了一套防御机制。研究者最后表示,基于对秀丽隐杆线虫的实验发现Tpx对于绿脓杆菌的毒力没有影响。(生物谷Bioon.com)

编译者:T.Shen

Pseudomonas aeruginosa thiol peroxidase protects against hydrogen peroxide toxicity and displays atypical patterns of gene regulation

Nawarat Somprasong1,2, Thichakorn Jittawuttipoka2, Jintana Duang-nkern1, Adisak Romsang2, Pimchai Chaiyen3, Herbert P. Schweizer5, Paiboon Vattanaviboon1 and Skorn Mongkolsuk1,2,4,6,*

The Pseudomonas aeruginosa PAO1 thiol peroxidase homolog (Tpx) belongs to a family of enzymes implicated in the removal of toxic peroxides. We have shown the expression of tpx to be highly inducible with redox cycling/superoxide generators and diamide and weakly inducible with organic hydroperoxides and hydrogen peroxide (H2O2). The PAO1 tpx pattern is unlike the patterns for other peroxide scavenging genes in P. aeruginosa. Analysis of the tpx promoter reveals the presence of a putative IscR binding site located near the promoter. The tpx expression profiles in PAO1 and the iscR mutant together with results from gel mobility shift assay showing that purified IscR specifically binds the tpx promoter support the role of IscR as a transcriptional repressor of tpx that also regulates the oxidant-inducible expression of the gene. Recombinant Tpx has been purified and biochemically characterized. The enzyme catalyzes thioredoxin-dependent peroxidation and can utilize organic hydroperoxides and H2O2 as substrates. The Δtpx mutant demonstrates differential sensitivity to H2O2 only at moderate concentrations (0.5 mM) and not at high (20 mM) concentrations, suggesting a novel protective role of tpx against H2O2 in P. aeruginosa. Altogether, P. aeruginosa tpx is a novel member of the IscR regulon and plays a primary role in protecting the bacteria from sub-millimolar concentrations of H2O2.

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