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JBC:科学家发现脱落酸信号转导新机制

来源:生物通 2012-02-29 21:13

2012年2月,清华大学医学院颜宁研究组发表了题为“Molecular mechanism for the inhibition of a critical component in the Arabidopsis thaliana abscisic acid signal transduction pathways, SnRK2.6, by  the protein phosphatase ABI1”的文章,报道了拟南芥ABA信号通路中的一种关键调控因子——SnRK2.6的激酶位点结晶结构,并从中发现了一种ABA信号转导新机制,这将加深我们对于ABA下游信号通路的理解。

脱落酸(Abscisic Acid),简称ABA,是植物体内最重要的植物激素分子之一,它具有控制、气孔关闭、影响种子发芽等重要的生理功能,对于保护植物对抗逆境具有至关重要的作用。ABA受体的研究近年来获得了广泛关注。

2009年4月,Science杂志同期发表了两个研究组的独立成果,他们发现了同一家族蛋白PYR/PYL/RCAR(PYLs)是ABA的潜在受体。半年之后,包括清华大学颜宁教授领导的科研小组在内的来自中国、美国、日本、欧洲的五个研究组几乎同时报道了有关ABA受体的结构生物学研究,证实了PYL家族蛋白是ABA的直接受体,并揭示了ABA调控PYL蛋白抑制下游PP2C的分子机制。这一系列对于ABA受体发现并鉴定的工作入选2009年Science评选的该年度“科学十大进展”。

在这些研究的基础上,研究组成员又深入分析了ABA信号通路的下游调控元件,蔗糖非酵解型蛋白激酶(sucrose non-fermenting1-related protein kinase,SnRK)是广泛存在于植物中的一类Ser/Thr类蛋白激酶,也是ABA信号转导通路的中一种关键正调控因子。这种激酶能通过多种途径激活,比如ABA,渗透胁迫,或者磷酸化胁迫相关转录因子,以及离子通道,这些将保护植物免于脱水,或者高盐化。

研究证明无胁迫情况下,SnRK2(SnRK2.6/2.3/2.2)能通过组件A PP2Cs调控,但是其中的机理目前还并不清楚。在这篇文章中,研究人员报道了SnRK2.6的酶活性位点晶体结构(2.6 angstrom),通过结构导向的生化分析,研究人员发现在SnRK2.6和ABI1之间存在两个不同的连接处。这两个连接处将SnRK2.6和ABI1锁在一个方向上,从而SnRK2.6的活性环对着ABI1脱磷酸催化位点。

这些研究数据说明了SnRK2.6的新作用机制,这对于解析ABA下游信号通路具有重要意义。除此之外,颜宁研究组在2012年还最新发表了一篇Science文章,报道了转录激活因子样效应蛋白(TALE)特异识别DNA的分子机理,这提供了TALE蛋白的改造基础,极大地拓宽了TALE蛋白在生物技术应用上的前景。(生物谷Bioon.com)

doi: 10.1074/jbc.M111.313106
PMC:
PMID:

Molecular mechanism for the inhibition of a critical component in the Arabidopsis thaliana abscisic acid signal transduction pathways, SnRK2.6, by the protein phosphatase ABI1

Tian Xie, Ruobing Ren, Yuan-yuan Zhang, Yuxuan Pang, Chuangye Yan, Xinqi Gong, Yuan He, Wenqi Li, Di Miao, Qi Hao, Haiteng Deng, Zhixin Wang, Jia-Wei Wu and Nieng Yan

Subclass III SnRK2s (SnRK2.6/2.3/2.2) are the key positive regulators of ABA (abscisic acid) signal transduction in Arabidopsis thaliana. The kinases, activated by ABA or osmotic stress, phosphorylate stress-related transcription factors and ion channels, which ultimately leads to the protection of plant from dehydration or high salinity. In the absence of stressors, SnRK2s are subject to negative regulation by the group A PP2Cs, while the underlying molecular mechanism remains to be elucidated. Here we report the crystal structure of the kinase domain of SnRK2.6 at 2.6 angstrom resolution. Structure-guided biochemical analyses identified two distinct interfaces between SnRK2.6 and ABI1. Structural modeling suggested that the two interfaces lock SnRK2.6 and ABI1 in an orientation such that the activation loop of SnRK2.6 is posited to the catalytic site of ABI1 for dephosphorylation. These studies revealed the molecular basis for PP2Cs-mediated inhibition of SnRK2s and provided important insights into the downstream signal transduction of ABA.

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